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酶（Enzyme） 生命的基本特征之一是新陈代谢，它由成千上万个化学反应组成。这些化学反应几乎都是在特异的生物催化剂催化下进行的。迄今已发现两类化学本质不同的生物催化剂：酶与核酶。酶（enzyme，Eribozyme）是有高效、特异催化作用的核酸，是近年来发现的一类新的生物催化剂。本章主要讨论化学本质为蛋白质的生物催化剂。 酶所催化的反应称为酶促反应。在酶促反应中，受酶催化的物质称为底物（substrate，Sproduct，P 二、酶的分类与命名 （一）酶的命名 1.习惯命名法 根据酶催化的底物、反应性质以及酶的来源命名。习惯命名法简单，使用时间长，但缺乏系统性。 2. 系统命名法 国际酶学委员会以酶的分类为依据于1961年提出了系统命名法。规定每一种酶均有一个系统名称。它标明了酶的所有底物与反应性质，底物名称之间用“：”分隔。系统命名法虽然合理，但名称过长，过于复杂。为了应用方便，国际酶学委员会又从每种酶的数个习惯名称中选定一个简便实用的推荐名称。 （二）酶的分类 根据国际酶学委员会（IEC）的规定，按照酶促反应性质酶可分为6大类： 1．氧化还原酶类 2．转移酶类 3．水解酶类 4．裂解酶类 5．异构酶类 6．合成酶类（或连接酶类） 国际酶学委员会还根据酶所催化的化学键的特点和参加反应的基团的不同，将上述每一大类又进一步分为亚类、亚亚类。每种酶的分类编号均由4个数字组成，数字前冠以EC。编号中第1个数字表示该酶属于哪一大类酶；第2个数字表示该酶属于哪一亚类；第3个数字表示亚-亚类；第四个数字是此酶在亚-亚类中的排序。每个数字之间用“?”分隔。如乳酸脱氢酶的编号为1?1?1?27。 第二节 酶催化作用的特点 酶与一般催化剂有相同之处，微量即能加速化学反应进行且在反应前后不发生质与量的改变；只能催化热力学允许进行的化学反应；只能缩短反应到达平衡所需的时间，而不能改变平衡点等。然而，酶是生物催化剂，酶促反应又有其特点。 一、高度的催化效率 酶具有极高的催化效率，通常比非催化反应高108～10207～1013 酶活性中心内的必需基团可分为结合基团与催化基团。结合基团直接与底物结合；催化基团催化底物发生化学反应并将其转变为产物。有些必需基团可同时具有这两方面的功能。还有一些必需基团位于活性中心以外，但却是维持酶活性中心特定的空间结构所必需的，这些基团称为酶活性中心外的必需基团。活性中心是酶发挥特异催化作用的关键部位，如果酶的活性中心破坏或被某些物质占据，酶则丧失催化活性。 二、酶原与酶原的激活 有些酶在细胞内合成或初分泌时无催化活性，必须在一定的条件下才能转变为有活性的酶。这种无活性的酶的前身物称酶原（zymogen））(LDH)、已糖激酶、肌酸激酶等。 同工酶多为寡聚酶。如乳酸脱氢酶是4聚体酶，由骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）2种亚基构成。其亚基按不同比例组成了五种同工酶，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4和LDH5，其在电场中电泳速度依次递减。 LDH分布广泛，但在不同组织器官中的含量与分布比例不同，使得不同的组织与细胞具有不同的代谢特点及同功酶谱。如LDH1在心肌细胞中含量最高，主要催化乳酸脱氢生成丙酮酸，有利于心肌细胞利用乳酸氧化供能；而LDH5在骨骼肌细胞中含量丰富，主要催化丙酮酸还原为乳酸，有利于骨骼肌进行糖酵解。 同工酶测定已成为临床诊断的一个重要组成部分。当某组织病变时，存在这些组织中的某种特殊的同工酶就会释放出来，使同工酶谱发生改变，测定血清中相应同工酶谱能较准确地反映病变的部位和损伤程度，有助于疾病诊断。如正常血清LDH2活性高于LDH1，心肌梗死时细胞内LDH1大量释放到血液，使血清中LDH1活性高于LDH2，而肝病时LDH5活性升高。 四、酶活性的调节 物质代谢由许许多多代谢途径组成。代谢途径就是一系列连续的酶促反应过程。正常情况下代谢途径的速度和方向受到精细地调控，能适应内外环境的变化有条不紊地进行。体内各种代谢途径的主要是对代谢途径中关键酶(key enzymes)的调节。关键酶催化的反应速度最慢，又称为限速酶(limiting velocity enzymes)。限速酶催化单向反应或不平衡反应，其活性控制着整个代谢途径的速度和方向。酶的调节包括酶活性和酶含量的调节，其中酶活性的调节有变构调节和化学修饰调节2种。 （一）变构调节 体内一些代谢物质可与酶的活性中心以外的某一部位可逆地结合，使酶的空间构象发生改变，进而改变酶的活性。这种调节方式称为变构调节，又称为别位调节。受变构调节的酶称为变构酶（或别位酶），导致变构调节的代谢物称为变构效应