牛血清蛋白在盐酸胍和尿素体系中变性的微量热研究.pdfVIP

2008 年第66 卷 化 学 学 报 Vol. 66, 2008 第5 期, 515～519 ACTA CHIMICA SINICA No. 5, 515～519 ·研究论文· 牛血清蛋白在盐酸胍和尿素体系中变性的微量热研究 李向荣*,a,b 郭 伟b 卢 雁a (a 河南师范大学化学与环境科学学院 新乡 453007) (b 新乡医学院基础医学院化学教研室 新乡 453003) 摘要 在30 ℃时用恒温微量热法研究了不同pH 值下盐酸胍、尿素诱导牛血清蛋白变性的过程. 并用Privalov 提出的 简单键合模型对量热数据进行了分析, 计算了表观键合常数 K, 简单键合的单个表观键合自由能 ∆G 和总吉布斯能 ∆G(a), 用变性中点的直线外推方法求出了表观变性焓 ∆Hd. 实验结果表明, 牛血清蛋白与盐酸胍的键合在碱性条件下 更易进行, 牛血清蛋白在盐酸胍溶液中的变性焓∆Hd 在牛血清蛋白的pH ＝6.97 和7.05 时为350 kJ•mol－1, 在pH ＝9.30 时为275 kJ•mol－1, 表明牛血清蛋白在接近中性时较稳定. 而牛血清蛋白与尿素的键合在酸性条件下更易进行, 此变性 焓∆Hd 在牛血清蛋白的pH ＝6.97 时为295 kJ•mol－1, 在pH ＝7.05 和9.30 时为230 kJ•mol－1. 此结果说明牛血清蛋白在 两种变性剂溶液中的展开程度是不同的. 关键词 牛血清蛋白; 恒温微量热; 盐酸胍; 尿素; 变性 Denaturation Study of Bovine Serum Albumin Induced by the Guanidine Chloride or Urea by Microcalorimetry LI, Xiang-Rong*,a,b GUO, Weib LU, Yana (a College of Chemistry and Environmental Science, Henan Normal University, Xinxiang 453007) (b Department of Chemistry, School of Basic Medicine, Xinxiang Medical College , Xinxiang 453003) Abstract The denaturation of bovine serum albumin (BSA) induced by guanidine chloride or urea at dif- ferent pH values was studied by isothermal microcalorimetry measurements at 30 ℃. The simple bonding model, which was developed by Privalov, was employed to obtain the apparent bonding constant K, the ap- parent singular bonding Gibbs bonding energy ∆G and the total Gibbs energy ∆G(a) between the protein and denaturant from analyzing the calorimetric