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尚辅网 尚辅网 第一章 蛋白质化学 所有蛋白质均含有 : C 50%-55% H 6%-8% O 20%-23% N 15%-17% 某些蛋白质含有: S 0.3%-2.5% 以及P 少数蛋白质含有:Fe, Cu,Zn,Mo和I等元素 1 氨基酸的基本结构和构型 存在于自然界的氨基酸有300种。动物机体的蛋白质经强酸水解之后可以得到20种氨基酸,并且均为L-氨基酸(除了甘氨酸),含不对称的α-碳原子。它们之间的差别在于有不同的侧链基团 R。 2 氨基酸的分类 3 氨基酸的主要理化性质 (1)非共价键 氢键 离子键 范德瓦尔力 疏水作用 (2) S-S键 尚辅网 第四节 蛋白质的理化性质和分类 一、蛋白质的两性解离和等电点 蛋白质分子既含有氨基等碱性基团,又含有羧基等酸性基团,所以蛋白质是两性电解质。 调节蛋白质水溶液的pH,使蛋白质以两性离子的形式存在,所带净电荷为零,这时溶液的pH叫做该蛋白质的等电点(用pI表示)。 在等电点时,蛋白质的溶解度最小,极易借静电引力而结合成沉淀析出。 尚辅网 二、蛋白质的胶体性质 三、蛋白质的沉淀 蛋白质胶体溶液是比较稳定的,原因有两个:一是球状大分子表面的水膜将各个大分子分隔开来;二是各个球状大分子带有相同的电荷,由于同性电荷的相互排斥,使大分子不能互相合成较大的颗粒。 如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质就会凝聚下沉,这种现象叫做蛋白质的沉淀。 盐析:在蛋白质溶液中加大量中性盐使蛋白质沉淀的方法。 重金属盐沉淀:当溶液pH值大于等电点时,蛋白质电离成阴离子,可与重金属离子结合,形成不溶性蛋白质盐沉淀。 生物碱试剂与某些酸沉淀:当溶液pH值小于等电点时,蛋白质电离成阳离子,可与生物碱试剂以及某些酸等结合,形成不溶性的蛋白盐沉淀。 有机溶剂沉淀:可与水混溶的有机溶剂如乙醇、甲醇、丙酮等高浓度能使蛋白质沉淀析出。 * * 尚辅网 尚辅网 本章主要内容 蛋白质功能概述 蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 蛋白质的理化性质和分类 尚辅网 第一节 蛋白质功能概述 生物催化作用: 酶 运输作用:如血红蛋白、转铁蛋白 调节作用:如胰岛素、生长激素 运动作用:如肌动蛋白和肌球蛋白 防御功能:如免疫球蛋白、凝血因子 营养功能:如卵清蛋白、酪蛋白 结构蛋白:如胶原蛋白、角蛋白 能量转换蛋白:如细胞色素 基因调节蛋白:如阻遏蛋白 蛋白质在机体内的生物学功能 尚辅网 第二节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 蛋白质中N的平均含量约16%,因此食物与饲料中蛋白质的含量可以通过凯氏定N(Kjeldahl法)进行大致估计。 尚辅网 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸 氨基酸的结构通式 氨基酸与甘油醛的构型 尚辅网 尚辅网 在中性pH条件下 按其R侧链极性和所带电荷的不同,分为四大类, 不带电荷极性氨基酸 :Gly, Ser, Thr, Cys,Thr,Asn,Gln 带负电荷极性氨基酸 : Asp, Glu 带正电荷极性氨基酸 : His, Arg, Lys 非极性氨基酸:Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met 尚辅网 含非极性侧链基团 含极性侧链基团 Ser, S Thr, T Cys, C Pro, P Asn, N Gln, Q Gly, G Ala, A Val, V Leu, L Met, M Ile, I 尚辅网 含芳香基团 含碱性侧链基团(带正电荷) Phe, F; Tyr, Y; Trp, W Lys, K; Arg, R; His, H 尚辅网 含酸性侧链基团(带负电荷) Asp, D; Glu, E 尚辅网 各种氨基酸在可见区都没有光吸收。 在紫外光区芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰(色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的最大吸收波长分别为279、278、259nm ) 光吸收特性 尚辅网 氨基酸的两性解离 实验证明,氨基酸在水溶液中或晶体状态时主要是以两性离子的形式存在,在同一氨基酸分子上既有能放出质子的-NH3+正离子,又有能接受质子的-COO-负离子。 尚辅
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