慈竹CBF1保守区克隆和生物信息学分析.pdfVIP

第五届中国竹业学术大会论文集 第二部分 竹类生物学基础 慈竹 CBF1 保守区克隆及生物信息学分析 蒋瑶 陈其兵∗ （四川农业大学成都科学院园林所四川省成都市温江区 611130 ） 摘要：本研究采用RT-PCR 法对四川竹种慈竹 CBF1 基因的保守区克隆，并对其氨基酸的组成、等电点、 亲水/疏水性、蛋白质的二级结构和三级结构和系统发育树进行全面分析预测。结果表明，慈竹 CBF1 保 守区序列与大麦 CBF1 同源性较高，有ETRHP 和 LNFADS 的特异氨基酸，其N 端存在富含精氨酸和赖 氨酸残基的核定位信号（NLS ）以及DNA 结合的 AP2 核心结构域。慈竹 CBF1 基因是属于 AP2/ERF 家 族的转录因子，分子式为 C H N O S ，等电点为 9.15，推测其为不稳定疏水性蛋白。α-螺旋和 760 1202 240 224 7 无规则卷曲是慈竹 CBF1 最大量的结构元件，而β-转角和延伸链则散布于整个蛋白质中。三维结构检测 表明此模型的结构符合立体化学规则，α-螺旋可能与其它转录因子或 DNA 相互作用有关，而β-折叠 可识别顺式作用元件。这些生物学信息学研究结果可为进一步研究基因的结构与生物学功能提供参考， 为分析其在不同信号途径相互作用中的功能和调控机制提供有力证据。 关键词：慈竹 CBF1 序列分析 Cloning and Bioinformatic analysis of conserved CBF1 in Neosinocalamus affinis 1 1 Jiang Yao Chen Qibing * (The Research of Landscape, Science Academy of chengdu in Sichuan Agriculture University , Wenjiang, Chengdu, Sichuan, 611130) Abstract: Cloning of CRT-binding factor1(CBF1) from Neosinocalamus affinis was conducted and phylogenetic tree with other proteins was built. In addition, the character of the constitutions of amino acid, isoelectric point, hydrophilic/ hydrophobic properties, secondary structures, tertiary structures analyzed by the tools of bioinformatics software. The results showed that nuclear localization signals(NLS) which were rich in Argnine(Arg) and Lysine(Lys) residues appeared at N-terminal of CBF1 in CBF1, while containing AP2 core domains which binding to DNA domain was analyzed by cladogram construction of CBF1. NaCBF1 gene mainly belonged to AP2/ERF transcriptional factor family, the molecular formular was C H N O S and