蛋白质的三维结构化学.docVIP

第5章 蛋白质的三维结构化学 教学目的：使学生掌握蛋白质的二、三、四级结构，了解超二级结构和结构域 教学重点：蛋白质的二级结构 教学难点：结构域 教学方法及手段：多媒体 教学内容： 一、研究蛋白质构象的方法 （一）X射线衍射法 （二）研究溶液中蛋白质构象的光谱方法 1、紫外差光谱 2、荧光和荧光偏振 3、圆二色性 4、核磁共振 二、稳定蛋白质三维结构的作用力 维持蛋白质三维结构的力主要是非共价力(次级键),包括氢键、范得华力、疏水力和盐键（离子键）。此外共价二硫键在稳定蛋白质构象方面也具有重要作用。 三、多肽链折叠的空间限制 （一）肽平面与α-碳原子的二面角（ψ和φ） 肽键是一种酰胺键，通常用羰基碳和酰胺氮之间的单键表示，主链上三种键（Cα-C，C-N和N-Cα）是单键，所以原则上可绕轴自由旋转，但酰胺氮上的孤对电子与羰基氧具有明显的共轭作用。共扼的结果：C-N键具有40%双键的性质，C=O具有40%单键的性质，限制了C-N键的自由旋转。 α-碳原子的二面角（ φ；ψ）决定了相邻肽单位的相对位置，许多α-碳原子成对的二面角决定了多肽链主链骨架的构象，因此多肽链住链的构象都用φ和ψ二面角来描述。 理论上推测α-碳原子的两个单键可以在-180o与+180o间自由旋转，蛋白质会有无数构象，但实际上蛋白质的空间构象数目很少