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第三节 蛋白质的二级结构 一 肽平面（peptide plane）： 蛋白质多肽链是由许多的氨基酸以肽键连接形成的，其基本结构是： H O H O H O NH2 -Cα-C-N-Cα-C-N- Cα-C-N- … R H R H R H 其中虚线框内的部分形成一个肽(基)平面。 肽平面结构特征: 肽键长=1.33Ao，具部分 双键性质，不能自由旋转 肽单位上的六个原子 都位于同一个平面上，因此肽平面具有刚性 在肽单位中，C=O与N–H 或两个C?呈反式排布。 除Pro外，N–C?（?）和C?–C（?）都是单键，可以绕键轴自由旋转，其旋转角度分别用?和?表示，称为二面角（dihedral angle） 二面角取值的定义： 从C?看N1：顺时针转，?为正 逆时针转，?为负 从C?看C2：顺时针转，?为正 逆时针转，?为负 C?–C，两侧: C?–N1与 C2=O呈反式：? =0o 顺式：?=180o N–C? 两侧: C?–C2与N1–H呈反式：?=0o 顺式：?=180o 完全伸展的多肽主链构象 二 Ramachandran 图(拉氏图， ? ? map) 允许区（7.7%）：非键合原子之间的距离都不小于标准接触距离,为最稳定的构象类型。右手?-螺旋，?-折叠，胶原螺旋等。 部分允许区（13%）： ?和?所决定的构象是立体 化学所允许的，但不够稳定。 如： 310-螺旋，?-螺旋和左手 ?-螺旋等。 不允许区（~80%） ： 非键合原子之间的距离小于 极限值， ?和?值所决定的构 象是立体化学所不允许的。 ? 螺旋的极化与帽化 (helix dipole and capping) 肽链中氢键的取向，使?-helix整个成为一个偶极 N-端积累正电荷；C- 端积累负电荷 帽化（capping）： 为末端电荷提供氢键配偶体 ? R基对?-helix的影响: 连续分布的极性氨基酸侧链， 将影响?-helix的稳定性 Pro是?-helix的破坏者 Gly大量存在很难形成 ?-helix ?-碳原子有分支将影响螺旋形成 （2）左手?-helix ( 3.6 13l )： n=3 N=13 S=3.6 ?- 碳原子与骨架上的C=O氧原子过于接近，构象不够稳定。 (3) 其它?-系螺旋: 310-螺旋: n=2 , S=3 ?=- 49o, ? =-26o 位于?-螺旋末端 ?-螺旋: 4.416-螺旋 n=4 , S= 4.4， 螺旋半径=2.8Ao 螺距=0.484nm 存在于过氧化氢酶 非典型?-螺旋： N-H···O三原子不在一条线且距离较远，常出现在?-螺旋末端。溶菌酶、胰岛素、肌红蛋白等 2 γ-系螺旋： H O - N [ C?H R - CO - NH ]n C?H R - C - 环内原子数: N=3n+5 ( n = 1, 2, 3 ……) 代表: γ-螺旋 (5.117-helix) n = 4, N=17, S=5.1 3 胶原螺旋: （1）一级结构特殊： Gly(33%) Pro(12%) ，Hyp(9%) 符合：-（Gly-X-Y）n- 规律 （2）由三条肽链构成的超螺旋， 每条肽链都是左手helix （3）维持力：氢键,范德华力,共价键 （4） ?=-60°, ? =140° （5）左手螺旋螺距=9.5A°3.3aa/圈 超螺旋螺距= 86A°30aa/圈 (二 )β-折叠(β-sheet) 1951年，Pauling和Corey 等在提出?-螺旋结构的同时提出?-折叠结构 ?-折叠结构特征: ? 若干条多条肽链（段）并行排列，彼此间通过