第二章2蛋白质化学.pptVIP

2.2.2蛋白质分子的基本化学结构（共价结构） ---- 一级结构 Primary structure includes all the covalent bonds between amino acids and is normally defined by the sequence of peptide-bonded amino acids and locations of disulfide bonds. The relative spatial arrangement of the linked amino acids is unspecified. 1.一 级 结 构（ 线 性 结 构） 蛋 白 质 的 一 级 结 构 (primary structure) 指 它 的 氨 基 酸 序 列 。 二 硫 键 氨基酸序列分析的一般步骤 (1)测定蛋白质分子中多肽链的数目； (2)拆分蛋白质分子的多肽链； (3)断开多肽链内的二硫桥； (4)分析每一多肽链的氨基酸组成； (5)鉴定多肽链的N一末端和C一末端残基； (6)裂解多肽链成较小的片段； (7)测定各肽段的氨基酸序列； (8)重建完整多肽链的一级结构； (9)确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥的位置 2.2.3、蛋白质的二级结构 （Protein Secondary Structure） 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身（主链或骨架）的折叠方式，它借助于氢键排列成自己特有的α-螺旋和β-折叠等片段，它是一种有规则的重复构象象弹簧的螺圈延一维方向伸展。 蛋白质的二级结构限于主链原子的空间排列。 多肽链的二级结构主要有以下几种方式∶ (1) α-螺旋结构（α Helix ） (2) β-折叠结构（β pleated sheet ） (3) β-转角（β bend or β turn ） (4) 无规卷曲(random coil) 蛋白质的空间结构 1、构型与构象 构型：是由于化合物中某一不对称碳原子 上四种不同的取代基团的空间排列 所形成的一种光学活性立体结构。 构型的转变必须发生化学键的断裂 构象：是分子内所有原子和原子团的空间 排布所形成的一种立体结构。 只要分子中发生C－C键的转动，就会发生构象的变化。 提问：影响蛋白质构象的作用力有哪些？ 内力（内因） 蛋白质分子内各原子间作用力 外力（外因） 与溶剂及其他溶质作用力 内因为主，外因通过改变内因起作用 按不同种类内力以及产生的构象变化把构象划分为二、三、四级层次。 由于蛋白质主链的基本构象都是以酰胺平面为基本结构单位，有规则的盘曲而成，因此，在讨论主链构象之前先认识酰胺平面。 (1) 酰胺平面与二面角(Φ、Ψ) 酰胺平面（肽平面）：每个肽单位的六个原子（Cα－CO－NH－Cα）都被酰胺键固定在同一个平面上，该平面称为酰胺平面（或肽平面）。 二面角(Φ、Ψ)：绕Cα－C键旋转的角度称Ψ 角；绕 N－Cα键旋转的角称Φ角。 多肽链＝通过可旋转的a-碳原子连接的酰胺平面链。 蛋白质的二级结构 ——蛋白质多肽链本身的盘绕与折叠方式。 包括α—螺旋、β—折叠片、β—转角、自由回转四种方式。 A. α—螺旋（蛋白质最常见的二级结构形式） (a) 理 想 的 右 a 螺 旋 。 虚 线 代 表 氢 键 绿 色：C 蓝 色：N 红 色：O 。 此 (b) 右 a 螺 旋 。 (c) 左 a 螺 旋 。 天然蛋白质大部分为右手螺旋； O ……（ 氢 键 ）………H —C—（NH—CH—CO）3—N— R 由同一条肽链内 每 3个 氨 基 酸 残基的两个肽键衍生而来 氢 键 (a) 一 般 形 式 。 D 代 表 donor；A 代 表 acceptor。 (b) 水 分 子 之 间 的 氢 键 。 (c) 在 弯 曲 的 多 肽 链 内 ， 例 如 a 螺 旋 (d) 酶 RNase A 与 其 胸 腺 嘧 啶 之 间 的 氢 键 。 α-螺旋的稳定性是靠氢键来维持的。 α-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，但天然的蛋白质大多是右手螺旋。 C、β-转角∶ 又称U形回折、β-转弯或发夹结构。 蛋白质分子的主链在盘曲折叠运行中，往往发生180度的急转弯，这种回折部位的构象，即所谓的β-转角。 β-转角是由4个连续的氨基酸残基组成的，第一个氨基酸残基的羰基氧原子与第二个氨基酸残基的亚氨基连接来稳定构象。 Gly 、 Asp、 Asn和Trp常常