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Val55点突变对鸡胱抑素I66Q结构稳定性影响的分子动力学研究.pdf
第10卷第3期 生物信息学 V01．10No．3
2012年9月 Chinese 8fBioinformatics
Journal Sep．，2012
doi：10．3969／j．issn．1672—5565．2012．03．03
Val55点突变对鸡胱抑素166
Q结构稳定性影响
的分子动力学研究
张梦媛1，徐利楠1，沈曼莉2，何剑为1，宋有涛1’2+
(1．辽宁大学生命科学院，辽宁沈阳110036；2，辽宁大学环境学院，辽宁沈阳110036)
摘要：Val55是鸡胱抑素(Chicken
仅一螺旋和疏水核心结构。这可能最终阻碍胱抑素淀粉样突变体166Q结构域交换的发生。
关键词：胱抑素，淀粉样聚集，分子动力学模拟，结构域交换
文献标识码：A
中图分类号：s8…Q344+．12 文章编号：1672—5565(2012)一03—158—05
Molecular for
SimulationtheEffectofVal55Mutations
Dynamics
ontheStructuralofChicken
Stability Cystatin166Q
ZHANG You．ta01·2+
Meng—yuanl，XULi—nanl，SHENMan．1i2，HEJian．weil，SONG
(1．CollegeofL瓣Science，Liaoning l10036，China；
University，Shenyang
2．School
ofEnvironmental 110036，China)
Science，LiaoningUniversity，Shenyang
Val55 a roleinthe of chicken
Abstract：Residue the this
playssignificant hinge
loop eystatin(cC)．Instudy，mo—
tecular were
simulations to effectofVal55mutationonthestructural ofa
dynamics preformedinvestigate stability
cCmutant the mechanism．ItwasfoundthatbothV55Nand
typicalamyloidogenic166Q，andexplored
possible
V55Dcouldenhancethestructural ofcC inthecaseofV55N．Futureresearchindicates
stability166Q，especiall
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