生化蛋白章节复习资料.docVIP

蛋白质的结构与功能 蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白 具有以下几种主要功能： 生物催化作用 代谢调节作用 免疫保护作用 物质的转运和储存 运动与支持作用 生长、繁殖、遗传和变异作用 生物膜的功能和受体 另外，外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象 蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定 一、蛋白质的元素组成 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳50％，氢 7％，氧 23％，氮 16%，硫 0—3％，其他 微量 二、蛋白质的含量测定 蛋白质中的氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量。这是凯氏（Kjadehl） 定氮法的理论基础。 蛋白质的含量=蛋白质含氮量×100/16 =蛋白质含氮量×6.25 二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符） 根据R侧链基团解离性质的不同，可将氨基酸进行分类： 1.酸性氨基酸——Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。 2.碱性氨基酸——His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。 3.中性氨基酸—— 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。可分为： 4、极性氨基酸： Ser，Tyr，Thr，Asn， Gln，Cys，Gly； 5、非极性氨基酸： Phe， Pro， Trp， Ala， Val， Leu，Ile，Met。 6、人体必需氨基酸有八种： Thr Ile Trp Leu Phe Met Val Lys 苏 异 色 亮 苯 蛋 缬 赖 7、几种重要的不常见的氨基酸 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。 氨基酸的缩写符号　　 名称 三字符号 单字符号 丙氨酸 Ala A 精氨酸 Arg R 天冬氨酸 Asp D 半胱氨酸 Cys C 谷氨酰胺 Gln Q 谷氨酸 Glu E 组氨酸 His H 异亮氨酸 Ile I 甘氨酸 Gly G 天冬酰胺 Asn N 名称 三字符号 单字符号 亮氨酸 Leu L 赖氨酸 Lys K 甲硫氨酸 Met M 苯丙氨酸 Phe F 脯氨酸 Pro P 丝氨酸 Ser S 苏氨酸 Thr T 色氨酸 Trp W 酪氨酸 Tyr Y 缬氨酸 Val V 氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应 氨基酸的光吸收 组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中，只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对近紫外光有光吸收。其吸收峰在280nm左右，以色氨酸吸收最强。 可利用此性质采用紫外分分光度法测定蛋白质的含量。 氨基酸的解离性质与等电点 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。 PH 1 7 10 净电荷 +1 0 -1 正离子 两性离子 负离子 等电点PI 侧链不含离解基团的中性氨基酸， pI = (pK’1 + pK’2 )/2 对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK’值的算术平均值。 酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2 三、茚三酮反应：氨基酸与茚三酮加热反应产生蓝紫色物质，其最大吸收峰在570nm波长处，因