drmsd法分析蛋白质结构的对称性.pdfVIP

摘 要 蛋白质是种很重要的分子。一个蛋白质对应一个功能，由一级序列折叠成三维结 构，然后成为构建生物分子机器或其它子结构的单元。蛋白质的结构很少重新生成， 通常是通过有限数量的结构域的复制，熔合，重组和变异形成以满足蛋白质的不同功 能要求。现已解析出来的超过39000 个蛋白质结构和过去几十年的大量的实验发现， 大多数蛋白质是由含有两个或多个子结构的对称的寡聚复合物形成的。由此看来，对 称是理解蛋白质结构和功能的一个非常重要的方面，并且自从含有大量重复结构单元 的蛋白质结构被解析出来后，这些子结构的研究越来越受人们的重视并得以广泛的学 习。 另外，蛋白质结构与序列的关系已被广泛研究。为了解释蛋白质序列到底如何决 定结构，我们试图发现结构具有对称性的蛋白质中序列是否存在隐含的对称性，这里 存在一个问题就是，蛋白质结构的对称性量化标准很模糊，为此，我们提出了dRMSD 方法来试图对蛋白质结构对称性一个定量的可信标准。 本文我们利用改进的重现图方法，结合Pearson 关联的分析，来提取蛋白质结构 内部的重复子结构。认为如果一个蛋白质内部两个局部结构（主要是针对主链C 计算）