fe3+f2+以及ph值对丝素蛋白二级、聚集态结构的影响.pdfVIP

摘 要 蛋丝由于其优异的综合力学··1+工4-厶匕日匕而备受关注，并且因其良好的生物相容性， 而在生物材料以及医用领域有良好的应用前景。丝素蛋白序列及其二级结构决定 了蚕丝的力学性能。丝素蛋白主要由三部分组成：重链(391KD)，轻链(28KD) 和GA(V)GAGY片段在丝素蛋白的结晶区／半结晶区重复出现，而 YEYAWSSESDFGT片段则出现在非晶区。丝素 GTGSSGFGPYVAN(H)GGYSG 蛋白的结晶区主要存在两种二级结构，即Silk I(螺旋结构)和SilkII(p一折叠结 I构象具有向SilklI构 构)。在剪切力，pH值，金属离子等条件的影响下，Silk 象转变的趋势。我们课题组曾系统研究了pH值和铜、钙、锌、钾、钠等离子在 蚕吐丝过程中的作用。但是关于铁离子与丝素蛋白作用的研究却鲜有报道。铁元 素在蚕丝腺体中的含量约为1．8+0．8 I，tg／g。而在蚕茧丝中则为6．1+0．3“