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大肠杆菌P4+FliC蛋白结构分析及同源建模.pdf
生物技术通报
·研究报告· B10TEcHNoLoGYBULLETlN 2010年第10期
大肠杆菌P4FIiC蛋白结构分析及同源建模
李任峰1 田香勤2 何启盖3 胡建和1 赵坤1 李学斌1 王三虎1
(1河南科技学院动物科学学院，新乡453003；2新乡医学院医学研究中心，新乡453003；3华中农业大学动物医学院
农业微生物学国家重点实验室动物病原分室，武汉430070)
coli
摘要： 为了进一步认识大肠杆茵鞭毛蛋白(EscherichiaFliC)的结构及功能，深入研究细菌鞭毛的生物学特性，采
coliP4
用生物信息学方法，对组成EscherichiaFIiC蛋白质的理化性质、二级结构及三级结构等进行生物信息学分析，并在三级
结构的基础上进行同源建模。理化性质分析结果表明，EcoliP4FliC蛋白为酸性结构蛋白。与沙门氏茵鞭毛蛋白性质较为接
近，二级结构以d一螺旋和随机卷曲为主要构件。其空间结构与Salmonella
成功构建了可靠的三维结构分子模型。FiiC蛋白为多种细菌的鞭毛蛋白，与细茵的运动功能关系密切，本研究为深入研究细
茵的运动机制及致病机理奠定基础。
关键词： 大肠杆茵鞭毛蛋白 同源建模
FIiC
Structure and of
AnalysisHomologyModeling
14
fromEscherichiacoli
Li Tian He ZhaoKunl
HuJianhel
Renfen91Xiangqin2Qigai3
LiXuebinl Sanhul
Wang
Medicine InstituteScienceand Medicine
(1Veterinary College，Henanof Technology，Xinxiang453003；2
Research Medical Disease，
Center，XinxiangCollege，Xinxiang453003；3DivisionofAnimalInfectious
National
KeyLaboratory Microbiology，HuazhongUniversity，Wuhan430070)
ofAgricultural Agricultural
researchW．aStolucubratebionomiesof ofbacteria．Theaminoacid ofFIiCfromEscherichiacoli
Abstract：The flagellin sequence
P4wasselectedfrom thetoolsofbioinformaticsinthe the ofaminoacid
NCBI，and
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