生化与分子复习提纲.docVIP

o《生物化学与分子生物学》复习提纲 第2章 氨基酸 1.凯氏定氮法 2.蛋白质水解方法（优缺点） 3.氨基酸结构通式 4.氨基酸的分类（缩写，结构式，分类） 5.氨基酸的酸碱性质（解离形式，HH公式，等电点：pH＞pI，带负电，pH＜pI，带正电） 6.氨基酸化学反应（羧基反应，氨基反应，茚三酮反应，侧链基团反应：-SH） 7.氨基酸的旋光性和光谱性质（蛋白的氨基酸为L型，近紫外区：Trp、Phe、Tyr，L-B定律） 8.分离分析方法（分配层析，离子交换层析：类型、分离氨基酸用强酸型阳离子交换树脂、决定亲和力的因素、氨基酸洗脱顺序） 第3章 蛋白质的通性、纯化和表征 1.酸碱性质（等电点，等离子点） 2.蛋白质沉淀（方法，原理） 3.分离纯化方法（透析，超过滤，凝胶过滤：原理、分离顺序，盐溶，盐析：可逆，有机溶剂：防止变性方法，凝胶电泳，等电聚焦，离子交换层析，亲和层析，高效液相层析） 4.相对分子量的测定（凝胶过滤，SDS：原理，电泳顺序，速度沉降） 5.含量和纯度测定（常用方法） 第4章 蛋白质的共价结构 1.分子大小（单体蛋白、寡聚蛋白、亚基） 2.结构组织层次（一、二、三、四级结构，形成因素，一级结构决定高级结构） 3.肽（肽键结构：构成、肽平面、反式，肽链书写方法，双缩脲反应） 4.蛋白质测序策略 5.测序的常用方法（末端分析：N端—FDNB法、DNS法、PITC法、氨肽酶法，C端—肼解法、还原法、羧肽酶法；二硫键断裂方法；多肽链部分断裂：常用内切酶、化学裂解；序列测定：PITC法；序列重建，确定二硫键位置） 第5章 蛋白质的三维结构 1.稳定三维结构的力（疏水相互作用，氢键，离子键，范德华力，二硫键） 2.折叠的空间性质（二面角，拉氏图） 3.二级结构（α螺旋：结构，影响因素—R基电荷性质、R基大小、Pro和Gly的存在；β折叠：类型、结构特点；β转角：结构3.血红蛋白结构（α2β2α/β型，吡喃糖和呋喃糖） 4.单糖的性质（氧化：Fehling/Benedict试剂→还原糖；糖酯；糖苷：异头碳失去-OH，与另一化合物缩合，O/N/S/C-苷） 5.重要的单糖（己糖——葡萄糖：Glc，还原性吡喃醛糖；果糖：Fru，还原性呋喃酮糖；半乳糖：Gal，还原性醛糖；甘露糖：Man，还原性醛糖；戊糖——核糖/脱氧核糖：Rib，还原性呋喃醛糖；木糖：Xyl，还原性醛糖；阿拉伯糖：Ara，还原性醛糖；核酮糖：还原糖；木酮糖：还原糖） 6.单糖衍生物（糖醇：羰基还原为羟基；糖酸：醛糖酸/糖醛酸；脱氧糖：2-脱氧核糖；氨基糖：葡糖胺、N-乙酰葡糖胺、半乳糖胺、N-乙酰半乳糖胺、胞壁酸、N-乙酰胞壁酸、神经氨酸、N-乙酰神经氨酸） 7.寡糖（表述方法；常见二糖：蔗糖Glcα1 2βFru；乳糖Galβ1→4Glc；麦芽糖Glcα1→4Glc；海藻糖——Glcα1 1αGlc；环糊精） 8.多糖（贮存同多糖：淀粉/糖原——Glc α-1,4/α-1,6；结构同多糖：纤维素——Glc β-1,4， 壳多糖——GlcNAc β-1,4；结构杂多糖：果胶质，半纤维素，肽聚糖，糖胺聚糖） 9.糖缀合物（糖蛋白：N-糖苷键——Asn，O-糖苷键——Ser/Thr；蛋白聚糖；脂多糖） 第8章 脂质与生物膜 1.脂质的分类 2.三酰甘油（脂肪酸：饱和/不饱和，必需脂肪酸——亚油酸、亚麻酸；酰基甘油：皂化/皂化值，卤化/碘值）和蜡 3.磷脂（甘油磷脂：表8-3）和鞘脂（鞘氨醇，神经酰胺——鞘磷脂/鞘糖脂） 4.萜和类固醇（胆固醇） 5.血浆脂蛋白（结构，类型，功能） 6.生物膜结构（脂双层+蛋白质）和特征（不对称性，流动性） 第9章 酶引论 1.碰撞理论和过渡态理论（活化能/活化自由能） 2.酶降低活化自由能（邻近、定向——结合自由能；底物形变、诱导契合） 3.酶的特点 4.酶的化学组成（辅基/辅酶） 5.酶的命名和分类（6大类） 6.酶的专一性（结构/立体专一性，假说：诱导契合） 7.酶活力测定（酶活力：代表酶的量，酶单位——国际单位/Katal单位；比活力：代表酶的纯度；测定方法：测酶促反应初速率） 8.核酶（非蛋白质酶——RNA） 9.酶分子工程（固定化酶、化学修饰酶、抗体酶） 第10章 酶动力学 1.有关概念（基元反应，速率表达式，质量作用定律，速率常数，反应分子数和级数，一、二、零级反应的特征） 2.米-曼式方程（方程表述，米式常数，动力学参数的意义） 3.米-曼式曲线（双曲线，线性化作图求KM和Vmax） 4.多底物酶促反应机制（序列/乒乓机制） 5.其他影响因素（pH/温度/激活剂） 6.酶的抑制作用（类型；可逆抑制的动力学：表达方程，双倒数做图，参数变化；抑制剂举例） 第11章 酶作用机制和酶活性调节 1.酶活性部位（特