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ProteinCell2015,6(2):139-146 DOI10.10O7/sl3238-014—0118一O cE2一i兰;;mDPT ACR p旧 eICLE . sofhumanandDrosophilaatlastin r=●;c■ !;,! FuyunW u’ XiaoyuHu’ Xin Bian’ XinqiLiu。 JunjieHu’,。圆 , , , , 。DepartmentofGeneticsandCellBiology,CollegeofLifeSciences,NankaiUniversity, Tianjin300071,China TianjinKeyLaboratoryofProteinSciences,Tianjin300071,China DepartmentofBiochemistry andMolecularBiology,CollegeofLifeSciences,NankaiUniversity,Tianjin300071。China StateKeyLaboratoryofMedicinaIChemicaIBiology,Tianjin300071.China NationaILaboratoryofBiomacromolecules,lnstituteofBiophysics,ChineseAcademyofSciences,Beijing100101,China Correspondence:huj ibp.ac.cn(J.Hu) ReceivedOctober9,2014 AcceptedOctober27,2014 ABSTRACT KEYWORDS endoplasmicreticulum,membranefusion atlastin,GTPase,X-raycrystallography Formation oftheendoplasmic reticulum fER1network requireshomotypicmembranefusion.whichlnvolvesa classofatlastin(ATL)GTPases.PurifiedDrosophilaATL INTRoDUCTIoN iscapableofmediatingvesiclefusioninvitro。butsuch activityhasnotbeenreportedforanyotherATLs。Here. Ineukaryoticcells,theendoplasmicreticulum (ER)iscom- we determ ined the preliminary crystaIstructureofthe posedofinterconnectedtubulesandsheets(Shibataeta1., cytosolic segmentofDrosophila A L in a GDP-bound 2006).The merging ofER membranes.i.e.homotypic state.ThestructurerevealsaGTPasedomaindimerw ith fusion.isrequiredforERnetworkformationandmediatedby the subsequentthree-helix bundles associating with adynamin—likemembraneboundGTPasefamilyknownas theirown GTPase domains and pointing in opposite

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