酶的催化机制..pptVIP

酶的催化机制 酶的催化作用 过渡态 分子活化能 在一个反应体系中，化学反应能否进行与活化分子的多少直接相关，活化分子越多，反应速率越快。所谓活化分子是指其所含能量达到或超过某一限度的分子，其在碰撞中能发生化学发应。某一限度是指能垒；活化分子所处的状态即我们所指的过渡态。活化能是指活化分子具有的能量与常态分子的能量差。酶的催化作用是降低反应的活化能，从而增加了活化分子的百分数，使反应更容易进行。 酶的催化包括酶如何同底物结合及酶如何能使反应加快两个方面。酶同底物结合已在酶催化作用的中间产物的实验中的得到证实。但酶究竟与底物何种方式结合，目前还停留在设想阶段，而且有不同的观点。一般认为酶同底物的结合发生在酶蛋白的活性部位。 中间产物学说 在酶促反应中，底物先与酶结合成不稳定的酶-底物复合物，然后在分解成酶与底物。 由于E与S结合，致使S分子内的某些化学键发生极化，呈不稳定的中间状态，可以继续分解到P和E ，E又能狗与其他S结合，继续发挥催化功能，所以少量的酶可以催化大量的底物。在反应过程中，如果是S到P，所需的活化能比上述有酶参加的活化能大得多。 在双分子反应中（即反应中有两种底物参加），酶先与一种底物结合成中间产物，后者再与第二底物起作用。表示如下 诱导契合”学说（induced fit theory） 酶对于它所作用的底物有着严格的选择,只能催化一定结构或者一些结构近似的化合物