最新第五章蛋白质.pptVIP

①加热后再冷却而形成的凝胶 这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶； ②在加热下所形成的凝胶 这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成的凝胶； ③由钙盐等二价离子盐形成的凝胶，如豆腐； ④不加热而经部分水解或pH调整到等电点而形成的凝胶 如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中碱对蛋清蛋白的部分水解等。 凝胶类型 影响蛋白质凝胶化作用的因素 氨基酸残基的类型 高于31.5%非极性AA—凝结块类型 低于31.5%非极性AA—透明类型 pI—凝结块类凝胶 极端pH—弱凝胶，半透明 形成凝胶的最适pH约7～8 Ca2+强化了凝胶结构 过量钙桥产生凝结块 pH 蛋白质的浓度——浓度越大，越易形成凝胶 金属离子 蛋白质凝胶化在食品中的应用 果冻 豆腐 香肠 面团形成性：一些植物(小麦、黑麦、燕麦、大麦等)的面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的面团，将这种性质叫做面团的形成性。 这是小麦面粉转化为面包面团，并经发酵烘烤形成面包的基础。 小麦面粉中其它的成分如淀粉、糖、脂类、可溶性蛋白等，都有利于面筋蛋白形成面团网络结构和构成面包质地。 7、面团的形成 面筋蛋白 （占Pro80％） 麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度。 麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。 过度黏结 过度延展 7、面团的形成 面筋蛋白质中含有的化学键 氢键 谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸 水吸收能力强，有黏性 非极性氨基酸 使蛋白相互聚集、有黏弹性 与脂肪有效结合 二硫键——使面团坚韧 1、热加工对蛋白质的影响 第五节 食品蛋白质加工和储藏中的变化 适度的热处理（T ＜100℃），产生有利影响 适度变性，促进蛋白质消化 部分酶失活（蛋白酶、脂肪氧合酶、淀粉酶、多酚氧化酶的失活——防止食品在保藏期内产生不良风味：酸败、色变等） 破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质 剧烈加热和过度加热（T100℃） 蛋白质生物有效性（失活）↓，营养价值和消化率↓（引起外消旋化：L— → D—） 形成有毒有害物质，甚至有癌物 例如：180℃～200℃，色和谷残基形成热解产物——致癌/致诱变 营养成分损失 含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸等）脱硫而被破坏 碱性氨基酸（赖氨酸、精氨酸）脱一个—NH2而改变蛋白质的功能特性 2. 加工时蛋白质之间相互作用 DHA与赖氨酸、鸟氨酸、半胱氨酸形成交联 _ NH CH C O 2 (CH ) 4 NH 2 ) 2 O C CH NH _ 3 2 NH ) (CH 2 O C CH NH _ 3 2 NH _ NH CH C O 2 CH SH CH 2 HN C CO 脱氢丙氨酸 2 CH _ NH CH C O 2 (CH ) 4 NH 2 CH CH CO HN 赖氨酰丙氨酸残基 _ NH CH C O 2 (CH ) NH 2 CH CH CO HN 3 鸟氨丙氨酸残基 _ NH CH C O 2 2 CH CH CO HN CH S 羊毛硫氨酸残基 + 导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质 食品加工过程中过氧化氢、过氧乙酸、过氧化苯甲酰等用于无菌包装系统的包装容器（罐头、牛乳等）杀菌、面粉等漂白。 氨基酸（蛋白质）→氧化：致癌物、营养价值↓ 色氨酸→甲酰犬尿氨酸（动物实验——致癌） 3. 蛋白质与氧化剂之间的相互作用 (1)蛋氨酸的氧化 (2)半胱氨酸的氧化 (3)色氨酸的氧化 4、脱水处理下的变化 ①传统的脱水方法。 ②真空干燥。 ③冷冻干燥。 ④喷雾干燥。 ⑤鼓膜干燥。 脱水的影响： 当水分被大量除去时，P—P相互作用↑，引起Pro分子大量的聚集 在高温下除去水分可导致Pro溶解度和表面活性急剧降低 作 业 1、蛋白质变性的定义及其影响因素。 2、简述影响蛋白质水合作用的外界因素有哪些？且如何影响的？ 3、影响蛋白质乳化性和起泡性的因素有哪些？ 4、什么叫蛋白质的胶凝作用？如何提高蛋白质的胶凝性？ T40℃ 温 度 升 高 溶解度增大 T40℃ 温 度 升 高 溶解度减少 温度 影响蛋白质溶解度的环境因素 有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀 降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引 影响蛋白质溶解度的环境因素 概念: 是指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面的性质。 具有界面性质的蛋白质必要条件： 3、蛋白质的界面性质 能否快速地吸附至界面 能否快速地展开并在界面上再定向 能否形成经受热和机械运动的膜 能否快速的吸