加热对鸡胸肉肌原纤维蛋白结构与凝胶特性的影响.pdfVIP

中国农业科学 2014,47(10):2013-2020 Scientia Agricultura Sinica doi: 10.3864/j.issn.0578-1752.2014.10.015 加热对鸡胸肉肌原纤维蛋白结构与凝胶特性的影响 杨玉玲，游 远，彭晓蓓，陈银基 （南京财经大学食品科学与工程学院/粮食储运国家工程实验室/ 国家粮食局粮油质量检测工程技术研究中心，南京 210023 ） 摘要：【目的】研究加热温度对肌原纤维蛋白二级结构和凝胶特性的影响，并探讨肌原纤维蛋白二级结构与 凝胶特性之间的内在关系。【方法】将活AA 鸡20 只（40 日龄）屠宰，取鸡胸肉在-18℃下储存，用于提取鸡胸肉 肌原纤维蛋白。用圆二色谱（CD ）研究加热过程中肌原纤维蛋白二级结构(α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则 卷曲)的变化；使用流变仪测定加热温度对肌原纤维蛋白的流变性质参数储能模量G’和相位角正切值 (Tan δ)的 影响；将肌原纤维蛋白在不同温度下制备成凝胶，运用质构仪研究成胶温度对凝胶硬度和弹性的影响；用低场核 磁共振仪（NMR ）测定不同加热温度下成胶的肌原纤维蛋白凝胶的弛豫时间T ，以此研究不同温度下制得凝胶的水 2 分布特性。利用SPSS17.0 对所得的数据进行相关性分析等处理，以便阐明加热温度与肌原纤维蛋白二级结构及其 凝胶特性的关系。【结果】加热温度显著影响肌原纤维蛋白的二级结构。随着加热温度升高，肌原纤维蛋白二级结 构中α-螺旋含量逐渐降低。在30℃时α-螺旋含量为95.77%，加热温度在30—40℃以及70—80℃之间时α-螺旋 含量变化很小，在 40—70℃之间显著下降（P ＜0.05），到80℃时下降到45.05%。 β-折叠含量在 30—45℃之间随 温度上升缓慢增加，在40—70℃之间显著增加（P ＜0.05），超过70℃后含量仅略有增加；在30—80℃加热范围内， β-折叠含量从0.20%增加到12.65%。α-螺旋含量降低代表蛋白质分子展开程度增加，而β-折叠含量增加代表蛋白质 分子间聚集程度增加。加热温度影响肌原纤维蛋白的流变性、质构特性和水分布特性。G’开始增加时的温度为42℃， 表明肌原纤维蛋白在此温度下开始胶凝。在42—50℃之间，G’迅速增加到峰值177 Pa，之后G’迅速下降 (50—55℃)， 在55—75℃范围内G’再次快速增加；肌原纤维蛋白凝胶硬度在40—75℃内随温度上升而显著增大，在75℃时硬度 达到最大值51.4 g。凝胶弹性在55℃达到弹性最大值0.754；在NMR 图谱中T 有 3个峰，其中T 表示不可移动水， 2 22 肌原纤维蛋白成胶温度在40—60℃内的凝胶T 值随加热温度上升从403.7 ms 降到265.6 ms，即T 向快弛豫方向移 22 22 动，表明随着温度的升高，水分子移动性降低。经相关性分析发现，加热温度、β-折叠含量与凝胶G’和凝胶硬度 呈极显著正相关（P ＜0.01），相关系数均高于0.849，说明加热引起了蛋白质分子展开、聚集、并导致蛋白质分子胶 凝、凝胶的G’及硬度显著变化。α-螺旋、β-折叠含量与凝胶的弹性和T 之间相关性不显著（P ＞0.05）。综合分 22 析加热温度对α-螺旋含量、β-折叠含量和 G’的影响，发现加热温度超过 40℃时，加热同时导致肌原纤维分子展 开、分子间聚集和胶凝；并发现展开后的肌原纤维蛋白分子部分重排成β-折叠结构是导致凝胶G’增加的关键因素； 分析加热温度对β-折叠含量和凝胶硬度的影响，发现β-折叠结构含量增加也是导致凝胶硬度增加的关键因素。【结