生物化学酶..精要.ppt

2. 酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间结构。 活性中心的空间构象不是刚性的，在与底物接触时表现出一定的柔性和运动性。（邹承鲁研究酶变性的工作） 3. 酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，此时催化基团的位置正好处在所催化底物键的断裂和即将生成键的适当位置，这个动态辨认过程称为诱导契合（induced-fit）. 4. 酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂隙（crevice）内.裂隙内是一个相当疏水的环境，从而有利于同底物的结合。 5. 底物靠许多弱的键力与酶结合。 （二）酶活性中心的结构特点 （三）判断和确定酶活性中心的主要方法 酶的专一性研究：研究酶的专一性底物的结构特点、酶的竞争性抑制剂结构特点等。 酶分子侧链基团的化学修饰法：例如1.用共价修饰的试剂作用于酶，查明保持酶活力的必需基团；2.亲和标记（合成底物类似物）；3.—SH保护剂的使用； X- 射线晶体衍射法： 定点诱变法 用共价修饰的试剂作用于酶，查明保持酶活力的必需基团 DFP的作用 二异丙基氟磷酸 组成活性中心的重要化学基团： 用化学修饰方法测出在大多数酶的活性中 心上有8种氨基酸的频率最高，即Ser、His、 Cys、Tyr、Try、Asp、G1u、Lys。蛋白酶和 酯酶一般含有Ser和H