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- 2016-05-07 发布于湖北
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Glu-270,Arg-145,Tyr-248以及酶的非极性口袋通过配位键、范德华力、静电吸引力和氢键等作用力与底物结合,使酶分子与底物在空间和电荷上匹配,处于诱导契合状态,反应活化能大大降低。 活性中心疏水口袋较深,要求C端残基较大,因此最适底物为芳香残基。 * 一、多肽链进入活性部位,Arg145的侧链移动与带负电的羧基端生成盐键。底物的疏水残基落入疏水口袋中。底物肽键的羰基与锌离子配位,Tyr248的酚羟基移动,与肽键的酰胺基生成氢键。 二、由于锌离子和精氨酸正电荷的作用,肽键羰基被极化和伸长,使羰基的碳原子呈正电性。酰胺和酪氨酸间的氢键使得平面性的肽键因扭曲而减弱。 三、配位与锌离子的水在Glu270的帮助下进行质子转移,电离为金属离子键合的羟基,此羟基比游离羟基的亲核攻击性要强得多。 * 四、该羟基亲核进攻羰基碳原子,肽键断裂,Tyr248的羟基给予被裂开的肽键的-NH一个质子。五、由于谷氨酸羰基端负电荷的静电斥力与产物羧基端负电荷的静电斥力,产物被驱出活性部位。 * * 含锌酶及羧肽酶 注:文本框可根据需求改变颜色、移动位置;文字可编辑 5111109058 苏比努尔 含锌霉的发现 羧肽酶 展望 点击添加文本 点击添加文本 点击添加文本 点击添加文本 目录 1933年Meldrum 和Roughton从血液中分离出碳酸酐酶、但这仅仅是一个发现, 真
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