第四章第一节酶解析.pptVIP

酶（enzyme）是由活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。 酶的各组分的功能： 1.酶蛋白起加速反应作用； 2.其他辅酶、辅基传递电子、原子和化学基团； 3.金属离子除传递电子，还起激活剂作用。 几种辅酶和辅基： 细胞色素酶、过氧化氢、过氧化物酶的的辅基，Fe2+→Fe3++e传递电子的作用。催化氧化还原反应。 几种辅酶和辅基： 脱酰基和转移酰基的反应，转移酶的辅酶。 烟酰胺酸腺嘌呤二核苷酸和烟酰胺酸腺嘌呤二核苷酸磷酸。脱氢酶的辅酶，传递氢的作用。 线粒体呼吸链氧化-还原酶的辅酶，传递氢和电子。 起到传递甲酰基和羟甲基的作用。 Fe2+，铁卟啉 Mg2+，叶绿素的辅基 Co, Cu, Ni, Mo, Zn Na+ 、K+、 Mg2+、 Ca2+ 等。对酶有一定的选择性,某种金属只对某一种或几种酶有激活作用。 酶的活性中心指的是酶蛋白分子能与底物结合，并发挥催化作用的小部分氨基酸区。 水解酶，氧化还原酶，异构酶，转移酶，裂解酶，合成酶 ； 系统名称（systematic name）——标明底物，催化反应的性质 1. 酶的作用具有高度的专一性 一种酶只能催化一种或一类反应。 3.反应条件温和：常温、常压、中性。 4. 敏感性：对环境条件极为敏感，酶容易失活 。 酶活力单位 1961年国际生物化学与分子生物学联合会规定：在特定条件下（温度可采用25℃或其它选用的温度，pH等条件均采用最适条件），每1 min 催化1 μmol/L的底物转化为产物的酶量定义为1个酶活力单位IU。这个单位称为国际单位。 (二) 酶活力测定 1. 酶活力与酶反应速度 酶活力单位的新定义 “催量”，Katal（开特），Kat。每秒催化一个1mol/L底物转化的所需酶量为1 Kat。 1Kat=6×107 IU 1.比活力，每毫克或每毫升酶液具有的酶活力。 2.酶活力测定方法 反应体系选择 / 反应条件确定 反应物检测 / 酶活力计算 化学分析、光吸收、量气法、酶分析法 * * 第四章 微生物的生理 生理 微生物的酶（组成，结构，分类，催化特征，影响酶活的因素） 营养（微生物的化学组成，营养物及营养类型，营养物进入微生物的方式） 产能代谢（呼吸类型，产能代谢与呼吸作用的关系，发光现象） 第一节 微生物的酶 微生物的所有营养和代谢活动必须在酶的参与下才能正常进行。 酶的组成有两类： 一、酶的组成 单成分酶 全 酶 蛋白质 蛋白质 +小分子有机物 +金属离子 +小分子有机物 蛋白质 +金属离子 蛋白质 辅基和辅酶 与酶蛋白结合不牢 与酶蛋白结合牢固 水解酶 脱氢酶 丙酮酸脱氢酶 细胞色素氧化酶 水溶性维生素：VB1、VB2、VB5、VB6、VC、VB12、泛酸、叶酸、肌醇。 水溶性维生素与辅酶 体内转变成辅酶 铁卟啉 辅酶A（CoA或CoA-SH） CH3CO~SCoA 泛酸 NAD和NADP（辅酶Ⅰ辅酶Ⅱ） NAD+→ NADH2 NADP +→ NADPH2 OH若为O~PO32-,则为NADP+ 维生素PP 黄素单核苷酸，黄素腺嘌呤二核苷酸，氨基酸氧化酶、琥珀酸脱氢酶的辅酶。 FMN 和FAD 核黄素（VB2) 辅酶Q：泛醌 四氢叶酸：辅酶F,THFA 维生素B11 金属离子 金属离子 配体 酶或蛋白 ?Mn2? 咪唑 丙酮酸脱氢酶 Fe2+/Fe3+ 卟啉环，咪唑， 血红素， 含硫配体 氧化-还原酶， 过氧化氢酶 Cu+/Cu2+ 咪唑，酰胺 细胞色素氧化酶 Co2+ 卟啉环 变位酶 Zn2+ -NH3，咪唑，（-RS）2 碳酸酐酶，醇脱氢酶 Pb2? -SH d-氨基- g-酮戊二酸脱水酶 Ni2? -SH 尿酶 二、酶蛋白的结构 酶蛋白 20种氨基酸组成 氨基酸由肽键（-CO-NH-）连接形成多肽链，两条链或单链在卷曲时相邻的基团可以由氢键、盐键、脂键、范德华力及金属键相连接。 酶蛋白呈现以下四级结构: 注意： 氨基酸序列不同， 结构不同， 功能不同 1.一级结构：多肽链本身结构； 2.二级结构：多肽链形成的初级结构，由氢键连接； 二级结构 三级结构 四级结构 3.三级结构：在