蛋白质化学讲义精要.doc

蛋白质 学 习 目 标 掌握蛋白质元素组成及其特点、蛋白质基本组成单位及其结构特征、蛋白质变性及应用； 理解蛋白质的分子结构、氨基酸、蛋白质的理化性质； 了解蛋白质结构与功能关系、氨基酸和蛋白质的分类； 综合应用知识、解决实际问题、养成理论联系实际的作风。 蛋白质（protein）一词来源于希腊语，原意是“首要的、第一的东西”。这个词选得好！因为蛋白质是一类极为重要的生物大分子物质，它们是组织细胞的基本塑造者，生命活动的主要体现者，生物体的组成及生长、发育、繁殖、遗传等一切生命活动都与蛋白质有关。因此，蛋白质是各种生命现象的主要物质基础，蛋白质对生命来说的确是首要的，第一的物质。 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 蛋白质中含C、H、O、N；尚含S、P和少量金属元素，平均含N量为16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质，据此： 每克样品中含氮g数×6.25×100＝100g样品中所含蛋白质的克数（g%）NH2）或亚氨基（＝NH）COOH）R不同。除了R为H的甘氨酸外，其它氨基酸（包括脯氨酸）的α—碳原子都是手性碳原子（碳原子所连的4个原子或基团互不相同），因而每种氨基酸都有两种构型：D型和L型 接口: 氨基酸构型确定请参见有机化学 (二)氨基酸的分类 氨基酸的分类方法有多种，根据氨基酸侧链R基团在中性溶液中解离状态不同，可将20种氨基酸分为4类（见图2—1）： 1．非极性侧链氨基酸：侧链R基团为非极性疏水基团。 2．中性侧链氨基酸：侧链R基团有极性，但在中性溶剂中不解离。 3．酸性侧链氨基酸：侧链R基团有极性，能解离出H+而带负电荷。 4．碱性侧链氨基酸：侧链R基团有极性，能结合H+而带正电荷。 上述二十种氨基酸都具有特异的遗传密码，故称为编码氨基酸。此外,蛋白质中还有一些氨基酸,如羟脯氨酸、羟赖氨酸、焦谷氨酸等,它们都是在蛋白质合成中或合成后由相应的编码氨基酸经酶促反应加工、修饰而成的,这些氨基酸在生物体内都没有相应的遗传密码。 (三)氨基酸的主要理化性质 1．氨基酸的一般性质 氨基酸呈无色结晶，各自有特殊的晶形。熔点高（＞200℃），加温达熔点时，往往已开始分解。在水中的溶解度各不相同，易溶于酸碱，一般不溶于有机溶剂。 2．氨基酸的两性电离与等电点 氨基酸分子既含碱性的氨基（或亚氨基），又含酸性的羧基；氨基酸的羧基可解离释放H+，其自身变为-COO-，氨基酸的氨基能接受H+，形成-NH3+。故 氨基酸具有两性解离的性质。在某pH环境中，氨基酸带有的正负电荷相等时，溶液的pH值称为该种氨基酸的等电点（pI） 各种氨基酸的pI之所以不同，是由于各种氨基酸分子中所含氨基、羧基等基团数目以及R基团的解离程度不同所致。如R基团为酸性，则等电点小；R基团为碱性，则等电点大。由于羧基离解H+的能力强于氨基接受H+的能力，故一般氨基酸的等电点偏酸性。各种氨基酸的pI见图2—1。 3.茚三酮反应 α-氨基酸与水合茚三酮于加热条件下生成一种具有蓝紫色的化合物。反应所产生的二氧化碳或蓝紫色的深度均可作为α-氨基酸定量分析的依据。 反应方程式 引《生物化学与分子生物学》P7 脯氨酸、羟脯氨酸与茚三酮反应生成的是黄色化合物，同时释出CO2。 三、蛋白质的分类 （一）根据化学组成分类 1．单纯蛋白质：完全由氨基酸组成。据溶解度不同又分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白等。 2．结合蛋白质：由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成。其中非蛋白质部分称为辅基。根据辅基不同又可将结合蛋白分为核蛋白（辅基为核酸）、糖蛋白（辅基为糖类）、脂蛋白（辅基为脂类）、色蛋白（辅基为色素）、磷蛋白（辅基为磷酸）、金属蛋白（辅基为金属离子）等。 （二）根据分子形状分类 1．球状蛋白质：分子似球形,较易溶解,多属功能蛋白质,如运输气体的血红蛋白(Hb)、起防御保护作用的免疫球蛋白等。 2．纤维状蛋白质：形似纤维状,难溶于水,多属结构蛋白质。如骨、皮肤、结缔组织中的胶原蛋白；毛发、指甲中的角蛋白；血管壁的弹性蛋白等。 蛋白质的结构 一、蛋白质的基本结构 蛋白质分子中的氨基酸通过肽键相连，肽键是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 氨基酸通过肽键相连而形成的化合物称为肽。两个氨基酸缩合成二肽，三个氨基酸缩合成三肽，以此类推，多个氨基酸缩合成多肽。多肽呈链状，因此称多肽链。多肽链中的氨基酸因脱水缩合而稍有残缺，故称为氨基酸残基。多肽链中由肽键连接成的长链骨架称主链，各氨基酸残基的R基团统称侧链。多肽链有两个末端，其中有自由氨基者称为氨基末端（N-末端），有自由羧基者，称为羧基末端（ C-末端）。书写多肽链简式时，N末端常用H—表示，写在左侧；C末端常用—OH表示，写