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第八节 食品体系蛋白质 一、 肉类蛋白质 肉类中的蛋白质可以分为三部分: 肌浆蛋白质(溶于 0.15M或更低浓度缓冲液提取) 肌原纤维蛋白质(用更高浓度的盐溶液) 基质蛋白质(不溶解) 肌浆蛋白质: 主要有肌溶蛋白和球蛋白两大类,占肌肉蛋白质总量的20%一30%。 肌溶蛋白溶于水,在55—65℃变性凝固; 球蛋白溶于盐溶液,在50℃时变性凝固。 此外,肌浆蛋白质中还包括有少量的使肌肉呈现红色的肌红蛋白。 肌原纤维蛋白质:包括有肌球蛋白(即肌凝蛋白)、肌动蛋白(即肌纤蛋白)、肌动球蛋白(即肌纤凝蛋白)和肌原球蛋白等。这些蛋白质占肌肉蛋白质总量的·51%一53%。 由于这些蛋白质的存在,使肌肉保持有一定结构,亦称为肌肉的结构蛋白质。 其中,肌球蛋白溶于盐溶液,在有盐存在时,其变性开始温度是30℃。在肌原纤维蛋白质中,肌球蛋白占55%,是肉中含量最多的一种蛋白质。 在屠宰以后经成熟过程,肌球蛋白质与肌动蛋白结合成肌动球蛋白。肌动球蛋白溶于盐溶液中,其变性凝固的温度范围是45—50℃。由于肌原纤维蛋白质溶于一定浓度的盐溶液,所以也称盐溶性肌肉蛋白质。 粗丝沿细丝滑动引起肌肉收缩 基质蛋白质:主要有胶原蛋白和弹性蛋白,都属于硬蛋白类。 胶原蛋白在有水存在下,加热可膨润,温度在80℃以上,能分解为明胶。 弹性蛋白加热至30℃才会水解。 二、胶原和明胶 胶原是皮、骨和结缔组织中的主要蛋白质。它的氨基酸组成有下列特征:脯氨酸、经脯氨酸和甘氨酸含量较高,蛋氨酸含量较少,而且不含肮氨酸或色氨酸。 胶原分子由三股螺旋组成,外形呈棒状。许多胶元分子横向结合成胶原纤维而存在于结缔组织中。胶原纤维具有高度的结晶性,加热到一定温度会发生突然收缩,例如牛肌肉中的胶元纤维在65℃即发生这一变化。胶原纤维中结晶区域的“熔化”可能是产生这个变化的原因。 生物体内胶原蛋白网 胶原蛋白的结构 明胶是胶元分子热分解的产物。工业上是把胶元含量高的组织如皮、骨置于加碱或加酸的热水中长时间的提取而制得。胶元的相对分子质量为3×10‘,而明胶的相对分子质量正好为其三分之一,即1×10‘。明胶溶于热水中,冷却时凝固成富有弹性的凝胶。明胶的凝胶具有热可逆性,加热时溶化,冷却时凝固,这个特性在食品工业特别是糖果制造业中有着广泛的应用。 在35—40℃和较高的温度下保存的明胶,都易失去溶解性,其原因可能是由于明胶分子的聚合引起的,其中包括交联和氢键的作用。在水溶液中,明胶缓慢地水解成相对分子质量较小的片断,粘度下降,失去胶凝能力。明胶对酶的作用敏感,几乎所有的蛋白酶都能作用明胶。 三、乳蛋白质 乳蛋白质的成分随品种而变化,下面以牛乳为例讨论其中的蛋白质的成分及其性质。 所有的乳皆由三个不同的相组成: 连续的水溶液(乳清)、 分散的脂肪球 由酪蛋白构成的微细的固体粒子(胶粒)。 蛋白质同时存在于上述三相中。 (一)酪蛋白 酪蛋白是乳蛋白质中最主要的一类蛋白质,约占乳蛋白的80%一82%。它含有胱氨酸和蛋氨酸,但不含半胱氨酸。在酪蛋白中还含有磷酸,以一磷酸酯键与苏氨酸及丝氨酸的羟基相结合,属于磷蛋白质。 酪蛋白由αs1、αs2 、β及κ四种主要组分组成。其比例大概为:4:1:3:1。酪蛋白以胶粒形式存在,外面覆盖着一层由κ-酪蛋白构成的保护胶体,其它三种蛋白在酪蛋白胶粒的中心。没有κ-酪蛋白时,其他酪蛋白和钙离子的复合物便将沉淀。 酪蛋白胶粒在牛乳中比较稳定,但经冻结或加热等处理,也会发生凝胶现象。加热到130℃经数分钟,酪蛋白变性而凝固沉淀。此时凝固物中亦含有热变性的乳清蛋白。 添加酸或凝乳酶,酪蛋白胶粒的稳定性被破坏而凝固,乳制品的干酪就是利用凝胶酶对酪蛋白凝固作用而制成的。 (二)乳清蛋白 牛乳中酪蛋白沉淀下来以后,保留在上面的清液即为乳清,存在乳清中的蛋白质称为乳清蛋白,乳清蛋白中有许多组分,其中最主要的是公乳球蛋白和。—乳清蛋白。 (1)β—乳球蛋白 β乳球蛋白是一种简单蛋白质,含有游离的一SH基,牛奶加热产生气味可能与它有关。 β -乳球蛋白约占乳清蛋白质的50%,仅存在pH3.5以下和7.5以上的乳清中。在pH3.5—7.5之间则以二聚体形式存在。加热、增加钙离子浓度或pH值超过8.6等都能使它变性。 (2)α—乳清蛋白 α-乳清蛋白在乳清蛋白中占25%,比较稳定键,但不含游离一SH基。 乳清中还有血清清蛋白、免疫球蛋白和酶等其他蛋白质。 (三)脂肪球膜蛋白质分子中含有四个二琉 在乳脂肪球周围的薄膜中吸附着少量的蛋白质(每lo08脂肪吸附蛋白质不到18),这层膜控制着牛乳中脂肪水分散体系的稳定性。脂肪球膜蛋白质是磷脂蛋白质,并含有少量糖。 四、小麦蛋白质 根据溶解度,可将小麦面
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