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蛋白质结构与功能 蛋白质的生物学功能有：作为生物催化剂；代谢调节作用；免疫保护作用；物质的运输和存储；运动与支持作用；参与细胞间信息传递 蛋白质的基本结构单位是（氨基酸）有（20）种 氨基酸分类：可根据侧链结构和理化性质进行分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸） 氨基酸的理化性质：两性解离：氨基酸是两性解离电解质，其接力程度取决于所处的酸碱度；紫外吸收：色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近，大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法；茚三酮反应：氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 肽键：有一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键 蛋白质一、二、三、四级结构的定义、维系稳定的化学键 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序，主要的化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键 蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，及该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，主要的化学键是氢键 蛋白质的三级结构是整条肽链中的全部氨基酸残基的相对空间位置，及肽链中的所有原子在三维空间的排布位置，主要的化学键有疏水键、离子键、氢键和范德华力等 蛋白质的四级结构是蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，亚基之间的结合主要是氢键和离子键 蛋白质二级结构的形式、主要特点及影响因素 α-螺旋：多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm；α-螺旋结构的稳定性主要靠链内氢键，每个氨基酸的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键； 天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋 β-折叠：两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定；氨基酸之间的轴心距为0.35nm和0.325nm；β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种 β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，结构较特殊，第二个残基常为脯氨酸 无规卷曲：用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构，没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排列，属于松散的无规卷曲 影响因素：蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。 肽平面（peptide plane）：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面 模体（motif）：二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象 结构域：分子量较大的蛋白质长可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能 举例说明蛋白质结构与功能的关系。 蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性 简述蛋白质溶液维持稳定的因素：颗粒表面电荷、水化膜 引起蛋白质变性的因素有哪些?变性蛋白质有何变化？ 常见因素有加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等；变性蛋白质 ：生物活性丧失；某些理化性质的改变，如溶解度降低而产生沉淀；生物化学性质的改变，蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解 蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 蛋白质变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性 核酸结构与功能 DNA与RNA在化学组成上的区别 核酸组成DNARNA磷酸磷酸磷酸戊糖D—2—脱氧核糖D—核糖嘌呤碱腺嘌呤、鸟嘌呤腺嘌呤、鸟嘌呤嘧啶碱胞嘧啶、胸腺嘧啶胞嘧啶、尿嘧啶 DNA二级双螺旋结构的要点 DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构；DNA双链之间形成了互补碱基对；疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定 比较DNA和RNA在组成、结构、功能上的不同 DNARNA组成磷酸、D—2—脱氧核糖、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶磷酸、D—核糖、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧