酶学基础(四).pptVIP

酶学基础（四）;1.2 酶反应动力学;v;在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。;1 单底物酶促反应动力学 （1）米氏方程;米氏方程的推导 A快速平衡学说 方程推导三点假设： ①在初速度范围内，产物生成量极少， ES ----E+P这一个反应可以忽略。 ②与底物浓度S相比，酶的浓度E是很小的，因而可忽略由于生成中间复合物[ES]而消耗的底物浓度，底物浓度以起始的浓度开始算起 ③中间复合物ES分解为E+S的速度远远大于ES分解为E+P的速度，在初速度范围内，E+S＝ES的正逆反应速度达到平衡，ES复合物的分解为产物P的速率不足以破坏这一平衡;B 稳态平衡状态 推导假设进行修正： 在稳态平衡条件下，ES复???物分解为产物的速度不能忽略，即ES保持动态平衡是，ES生成速率等于ES分解速率。;单分子酶促反应的米氏方程及Km;米氏方程解释： 当[S]??Km时，v=(Vmax/Km) [S], 即v 正比于[S] 当[S]??Km时，v ?Vmax, 即[S]?而v不变;[S];Km的意义;Km值与 Vmax值的测定;2 双底物酶促反应动力学;B 随机顺序机制 ;(2)乒乓机制 底物与酶的结合和产物的释放是交替进行。;1.2.3酶浓度对酶促反应的影响;1.2.4 温度对酶促反应的影响;1.2.5 pH 对酶促反应的影响;1.2.6抑制剂对酶反应速度的影响;1、 抑制剂的作用方式; （2） 可逆抑制;A 竟争性抑制;竟争性抑制;竟争性抑制;B 非竟争性抑制;C 反竞争性抑制作用; 竞争性抑制的动力学方程:;2 非竞争性抑制 （non-competitive inhibition） 概念 抑制剂与酶分子活性中心以外的必需基团结合而抑制酶活性，I和S之间不存在竞争关系。 ;非竞争性抑制的动力学方程:;3 反竞争性抑制 （uncompetitive inhibition） 概念 抑制剂仅与酶和底物的中间复合物结合而抑制酶活性。 反竞争性抑制作用过程： ; 反竞争性抑制的动力学方程:;1.2.7激活剂对酶促反应的影响