第一章 蛋白质的结构与功能资料.ppt

第 二 章 ; 概 述;（二）蛋白质的生物学作用;蛋白质的分子组成;一、蛋白质的元素组成; 二、氨基酸 —蛋白质的基本组成单位;H;非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸;非极性疏水性氨基酸;2. 极性中性氨基酸;3. 酸性氨基酸;习惯分类方法 芳香族氨基酸：Trp、Tyr、Phe 含羟基氨基酸：Ser、Thr、Tyr 含硫氨基酸：Cys、Met 杂环族氨基酸：His 杂环族亚氨基酸：Pro 支链氨基酸：Val、Leu、Ile;氨基酸趣味记忆法;（二）氨基酸的理化性质;1. 两性解离及等电点;;2. 紫外吸收 ; 3.茚三酮反应 （氨基酸呈色反应）;（三）氨基酸的临床应用;作为营养补剂;疾病诊断;三、肽;多肽链;（二） 生物活性肽;谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽 谷氨酸的?-羧基形成肽键 －SH为活性基团 为酸性肽 是体内重要的还原剂;GSH过氧化物酶;种类较多，生理功能各异。 多肽类激素主要见于垂体及下丘脑分泌的激素，如催产素（9肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（39肽）、促甲状腺素释放激素（3肽）。 神经肽主要与神经信号转导作用相关，包括脑啡肽（5肽）、?-内啡肽（31肽）、强啡肽（17肽）等。;蛋白质的分子结构; 蛋白质的分子结构包括： 一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure);定义： 蛋白质的一级结构指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;二、蛋白质的二级结构; 蛋白质二级结构的主要形式;（一） ?-螺旋;;;（三）?-折叠;;（四）?-转角和无规卷曲;三、蛋白质的三级结构;;如：肌红蛋白 (Mb) ; 结构域 (domain) ;亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。;血红蛋白（Hb）的四级结构;;蛋白质结构与功能的关系;（一）一级结构是空间构象的基础 ; 天然状态，有催化活性;（二）一级结构与功能的关系; 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。;（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构 ;Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称血氧饱和度）随O2浓度变化而改变。;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线;协同效应(cooperativity) ;（三）蛋白质构象改变与疾病 ;蛋白质构象病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。;疯牛病 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。;第四节;一、蛋白质的两性电离 ;蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 　　当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。;二、蛋白质的胶体性质 ;+;三、蛋白质的变性、沉淀和凝固 ;造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 ;应用举例： 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 ;若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。; 天然状态，有催化活性;蛋白质沉淀 　　在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 ;四、蛋白质的紫外吸收;五、蛋白质的呈色反应;蛋白质的分类