第四章最新酶.ppt

四、 问答题 1.举例说明酶的专一性。 2．简述Km意义。 3．说明pH对酶促反应速度的影响。 4．举例说明各种抑制作用特点。 酶具有高度的底物专一性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的专一性。 ⑴绝对专一性：一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，如琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸。 ⑵相对专性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，如脂肪酶可以催化酯类的水解。 ⑶立体异构专一性：一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体，如L-精氨酸酶只对L构型的精氨酸起作用。  Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度 。Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小 。Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。 pH对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。人体内大多数酶的最适pH在6.5～8.0之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数。 凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。 ⑴不可逆抑制作用： 抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用 。 ⑵可逆抑制作用： 抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。 可逆抑制作用包括竞争性和非竞争性抑制。① 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。 ② 非竞争性抑制：某些化合物与酶的调控部位结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响。c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。 * 在酶的作用下，许多生物化学反应可以在温和的条件下进行，并且速率和效率都很高。 * 比如蛋白水解酶能选择性水解蛋白质中肽键。 * 结合蛋白酶分子中除了有蛋白质外，含有非蛋白组分。结合蛋白酶中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白部分为辅助因子，酶蛋白与辅助因子组成的完整分子称全酶。金属离子有铜、锌、镁、锰、铁等。 * 结合蛋白酶分子中除了有蛋白质外，含有非蛋白组分。结合蛋白酶中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白部分为辅助因子，酶蛋白与辅助因子组成的完整分子称全酶。金属离子有铜、锌、镁、锰、铁等。 * 机体通过调节酶的活性和酶的量，控制代谢速度，以满足生命的各种需要和适应环境的变化。 * * 碳正离子可以夺取氢或电子。 * * * 人们发现，在一定的酶浓度下，底物浓度的改变，对酶促反应速度的影响如图所示。 在酶催化的反应中，酶和底物的结合的实质： 酶的活性中心与底物形成的过渡状态形成复合物。 在酶促反应中，酶与过渡状态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。 酶与底物过渡态的结合是决定酶促反应速率的关键因素。 酶与底物过渡态结合 多功能催化作用 酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向，可以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协同作用，从而使底物达到最佳反应状态。 七、酶活性中心的作用 手性选择结合作用 酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作用的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向起诱导和定向作用，使反应按单一方向进行。 (1) 酸－碱催化(acid base catalysis) 酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。 广义酸－碱催化是指通过Bronsted提供部分质子,或是通过Bronsted碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。 按酶催化反应的机制分类 广义酸基团 广义碱基团（质子供体） （质子受体） 酶分子中可以作为广义酸、碱的基团 His 是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个催化功能团。 (2) 共价催化（covalent