第4章抗体4节要点.ppt

第四章 抗 体 第一节 抗体的结构与功能 抗体概述 (1)抗体是免疫球蛋白 免疫球蛋白(immunogolobulin,简称Ig) 是指存在于人和动物血液(血清)、组织液及其它外分泌液中的一类具有相似结构的球蛋白。 抗体的概念 动物机体受到抗原物质的刺激后,由B淋巴细胞转化为浆细胞产生的,能与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白,这类免疫球蛋白称为抗体(antibody,简称 Ab)。 抗体是机体对抗原物质产生免疫应答的重要产物,具有各种免疫功能,主要存在于动物的血液(血清)、淋巴液、组织液及其它外分泌液中,因此将抗体介导的免疫称为体液免疫(humoral immunity)。 在成熟的B淋巴细胞表面具有抗原受体,其本质也是免疫球蛋白,称为膜表面免疫球蛋白(membrane surface immunoglobulin，简称SmIg）。 抗体与免疫球蛋白的区别 抗体与免疫球蛋白本质一致 抗体的化学本质是免疫球蛋白，它是免疫(生物)学和功能上的名词,是抗原的对立面,也就是说抗体是有针对性的; 免疫球蛋白并不都具有抗体的活性,如多发性骨髓瘤患者血清中的骨髓瘤蛋白无抗体活性,但属于免疫球蛋白。 从分子的多样性看,抗体分子的多样性极大,动物机体可产生针对各种各样抗原的抗体,其特异性均不相同; 免疫球蛋白分子的多样性则小,按其化学结构和抗原性的差异可分为IgG,IgM,IgA,IgE和IgD。 一、抗体的基本结构 五类免疫球蛋白—IgG，IgM，IgA，IgE，IgD的单体分子结构都是相似的 两条重链(heavy chain,H链) 两条轻链(light chain,L链) 重链(heavy chain,简称H链) 重链大约是由 420～440个氨基酸组成，分子重大约为50000～77000，二硫键(-S-S-)互相连接。 重链从氨基端(N端)开始最初的110个氨基酸(约占整个重链的1/4)的排列顺序以及结构是随抗体分子的特异性不同而有所变化, 为可变区(V区),它赋予抗体以特异性。 在重链的可变区(VH)内部,有三个区域的氨基酸最易发生变化,为高(超)变区,氨基酸残基别位于31～37,51～58,95～101, 其余的氨基酸变化较小,称为骨架区。 重链（2） 其余的氨基酸(占重键的3/4)数量、种类、排列顺序及含糖量都比较稳定,称为稳(恒)定区(C区)。 免疫球蛋白的重链有五种类型-γ μ α ε δ,由此决定了免疫球蛋白的类型,即IgG, IgM, IgA, IgE, IgD。 同一种动物,不同种类免疫球蛋白的差别就是由重链所决定的。 轻链(light chain,简称L链) 轻链是由 213～214 个氨基酸组成，分子量约为22500。两条相同的轻链其羧基端(C端)靠二硫键分别与两条重链连接。 轻链从氨基端开始最初的109个氨基酸(约占轻链的1/2)的排列顺序以及结构是随抗体分子的特异性变化而有差异,称为轻链的可变区(V区),与重链的可变区相对应,构成抗体分子的抗原结合部位,其余的氨基酸比较稳定,称为轻链的恒定区(C区)。 在轻链的可变区(VL)内部有三个超变区,氨基酸残基位置分别位于26～32,48～55,90～95,这三个部位的氨基酸变化特别大。 其余的氨基酸变化较小,称为骨架区。 免疫球蛋白的轻链根据其结构和抗原性的不同可分为κ型和λ型两个型 κ型和λ型轻链的差别主要表现在C区氨基酸组成和结构的不同,因而抗原性不同,这也是轻链分型的依据。 Ig的绞链区 在两条重链之间二硫键连接处附近的重链恒定区,即CH1与CH2之间大约30个氨基酸残基的区域为免疫球蛋白的绞链区(hinge region),由 2～5个链间二硫键、CH1尾部和CH2头部的小段肽链构成。 此部位与抗体分子的构型变化有关,当抗体与抗原结合时,该区可转动,即使可变区的抗原结合点尽量与抗原结合;另可使抗体分子变构,使其补体结合位点暴露出来。 免疫球蛋白的绞链区具有坚韧性,这与该部位含较多脯氨酸残基有关 3、其它结构 J链 连接链(joining chain,简称J链) Ig中单体之间就是依靠J链连接起来的 J链是一条分子量约为20000的多肽链,内含10％糖成分,富含半胱氨酸残基。以二硫键的形式与免疫球蛋白的Fc片段共价结合 J链是由产生IgM、IgA的同一浆细胞所合成的, 起稳定多聚体的作用 分泌片(secretory component,SC) 分泌成分是分泌型 IgA所特有的一种特殊结构,是一种分子量约 60000～70000的多肽链,含 6％糖成分。 由局部粘膜的上皮细胞所合成的,当IgA与J链在浆