2.蛋白质2详解.ppt

5. 无规卷曲（无规线团）： 无规卷曲是指多肽链主链部分因肽键平面不规则排列而形成的无规律的卷曲构象。 这些“无规卷曲”也像其它二级结构那样是明确而稳定的结构。 这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位，例如铁氧还蛋白和红氧还蛋白中结合铁硫串的肽环以及许多钙结合蛋白中结合钙离子的E-F手结构的中央环。 肽键的共面性质 与肽键相连的六个原子位于一个平面上! 由于肽键具有部分双键的性质，就限制了绕肽键的自由旋转，使得组成肽基的四个原子和两个相邻的Cα原子不能自由旋转，固定在一个平面上，这就形成了多肽主链的酰胺平面，也称肽基平面或肽平面。 在大多数情况下，肽键以反式结构存在。X－Pro序列中的肽键除外。 四肽的结构 由于C-N有双键的性质，所以构成肽键的四个原子和两个相邻的Cα原子固定在一个平面上，不能自由旋转，形成酰胺平面或称为肽平面的结构，其中H和O原子处于N-C键两侧形成反式，与N-C相连的N-C?和C-C?都可旋转。这就可以设想多肽链的主链是由许多酰胺平面组成，平面之间以α-C原子相互隔开，并且以α-碳原子为顶点作旋转运动。 按照这样的设想，多肽链上所有酰胺平面都可相互旋转，可构成各种不同的结构，即蛋白质的主链有很多构象出现。但事实并不如此，一个天然蛋白质多肽链在一定条件下往往只有一种或很少几种构象。因为主链上有三分之一是C-N键，不能自由旋转，使多肽链的构象数目受到很大限制；主链上还有很多侧链R的影响：（a）R基团有大有小，相互间互相排斥或相吸，(b)一个蛋白质的主链受到侧链相斥或相吸的作用力影响。 以上两者相互制约，从而使多肽链的构象数目受到进一步限制。 所以构象数目很少或只有一种。 肽键(-CO-NH-) 通常为反式构型(X-Pro除外) 具有部分 (40%) 双键性质，不能自由旋转 长度大约 0.133 nm : 短于典型单键(0.145 nm )长于典型双键(0.125 nm ) 肽键的6个原子处于一个平面上! N带部分正电荷；O带部分负电荷. 2. α-螺旋（α-helix ）： 由 Linus Pauling 和 Robert Corey 1951提出 Max Perutz在角蛋白中发现了这种结构 蛋白质中广泛存在 主要由氢键维系 蛋白质分子中的酰胺平面通过AA的α-C原子的旋转，使多肽链的主链沿中心轴盘曲形成稳定的有规律的螺旋构象，称为α-螺旋 其结构特征为： ⑴ 螺旋方向为右手螺旋； ⑵ 螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，螺旋上升时，每个氨基酸残基围轴盘旋100度，每个氨基酸残基螺旋上升0.15nm； ⑶ 螺旋以氢键维系；多肽链上每个氨基酸残基的C=O都与前面第四个氨基酸残基的N-H靠近形成氢键，达到氢键的最大饱和，由于链内大量的氢键存在，因此α-螺旋是相当稳定的； (4) 肽平面、氢键方向与螺旋轴大致平行； (5) 螺旋中所有的侧链均伸向外侧 。 CO－C α－NH－ CO－C α－NH － CO－C α－NH－ CO－C α－NH－ CO－C α －NH ????????????????????????????????? ????????????????????????????????????????????????????????????????????? α-螺旋示意图 破坏α-螺旋稳定性的因素有： ⑴ 极大的侧链基团（存在空间位阻）； ⑵ 连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基（同种电荷的互斥效应）； ⑶ 有Pro等亚氨基酸存在（不能形成氢键） α-螺旋多为右手螺旋。左手螺旋极为稀少，如嗜热菌蛋白酶中的226-Asp-Asn-Gly-Gly-229 。 左手α螺旋和右手α螺旋不是对映体。   左手α-螺旋中L型氨基酸残基侧链的第一个碳原子（β-C）过分接近主链上C=O的氧原子，以致结构太紧、能量较高、构象不稳定。 角蛋白 Keratin 角蛋白广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，属于结构蛋白。角蛋白中主要的是?-角蛋白。 ?-角蛋白主要由?-螺旋构象的多肽链组成。一般是由三条右手?-螺旋肽链形成一个原纤维，原纤维的肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性 例如毛的纤维是由多个原纤维平行排列，并由氢键和二硫键作为交联键将它们聚集成不溶性的蛋白质。 ?-角蛋白的伸缩性能很好，当?-角蛋白被过度拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时?-角蛋白转变成?-折叠结构，称为?-角蛋白。 角蛋白 ?-型: 羊毛, 头发 角蛋白分子中的二硫键 3. β-折叠（β-Pleated Sheet） β-折叠又称为β-片层，是由若干肽段或