2.免疫球蛋白详解.pptVIP

免疫分子 －－－免疫球蛋白 抗体 补体 细胞因子 主要组织相容性复合体编码分子 白细胞分化抗原 黏附分子 免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是指具有抗体活性或结构与抗体相似的糖蛋白 抗体（antibody,Ab)是B细胞识别抗原后,增殖分化为桨细胞,所产生的一种能与相应抗原特异性地结合的蛋白质，主要存在于血清等体液中。 一、免疫球蛋白的基本结构 四条链对称结构 两条重链（H） 两条轻链（L） （一）重链和轻链 重链（heavy chain) 简称H链 由440个氨基酸组成，分子量约55-75KD。 H链含有少量糖类，所以Ig属于糖蛋白。 根据H链恒定区的抗原性不同，可将免疫球蛋白（Ig) 分为五类：IgG、IgA、IgM、IgE 、IgD 重链分别为： γ链(gamma ) 、 α链(alpha ) 、 μ链(mu ) 、ε链(epsilon ) 、δ链(?delta ) (GAMED) 轻链（light chain）简称 L链 由214个氨基酸组成，分子量约25KD 根据L链恒定区的抗原性不同把L链分成二型： κ型，λ型 可变区 （ variable region V区） 位于多肽链的N端，VH、VL 这个区的氨基酸排列顺序随抗体特异性不同而发生变化。 高变区，VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，V区的三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位，该部位也称为互补性决定区 恒定区 （constant region C区） 位于多肽链的C端，CH、CL v这个区的氨基酸排列顺序比较恒定 不同类Ig的重链CH长度不一，有的包括CH1、CH2、CH3，有的还有CH4区 该区有很多生物学活性 VH、VL:特异性结合抗原 CH1-CL:同种异型的遗传标志 CH2:补体C1q结合位点，可启动补体活化经典途径，辅助IgG通过胎盘 CH3：可结合细胞表面的FcR、介导生物学效应 IgE的CH4：可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞结合，参与Ι型超敏反应。 铰链区 位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解 （五）J链和分泌片 二 免疫球蛋白的生物学功能 1.识别和特异性的结合抗原（V区的功能） ，阻止病毒吸附宿主细胞、中和细菌毒素。 2.激活补体 —— IgM，IgG1、3 + Ag 3.结合细胞表面的Fc受体 调理作用、ADCC作用、介导I型超敏反应 4.穿过胎盘和黏膜 三 、 五类免疫球蛋白的特性与功能 IgG含量最多，维持时间长，分布全身血浆和各个组织中。 IgG于出生后3个月开始合成 具有抗菌、中和毒素和抗病毒作用 IgG是唯一能通过胎盘的抗体 为五聚体，是分子量最大的Ig，称巨球蛋白。 IgM是个体发育过程最早能产生的抗体，胚胎晚期已能合成，新生儿脐带血中若IgM水平升高，表示该儿曾有宫内感染 IgM是抗原刺激后出现最早的抗体，故检测IgM水平可用于传染病的早期诊断。 IgM激活补体能力比IgG强 天然血型抗体是IgM 分为血清型和分泌型两种，血清型IgA主要由肠系膜淋巴组织中的浆细胞产生。而分泌型IgA（SIgA）是由呼吸道、消化道、泌尿生殖道等处的固有层中浆细胞产生。 主要存在于初乳、唾液、泪液，以及呼吸道消化道和泌尿生殖道黏膜表面的分泌液中。 分泌型IgA的合成和主要作用部位在黏膜 IgD是B细胞的重要表面标志 B细胞的分化过程中首先出现SmIgM，后来出现SmIgD，他的出现标志着B细胞成熟了。 又称亲细胞抗体，对肥大细胞和嗜碱性粒细胞有特殊的亲和性 CH4功能区可与肥大细胞、嗜碱性粒细胞上的高亲和力Fcε受体结合，引起I型超敏反应 抗寄生虫感染 六、单克隆抗体 多克隆抗体 （polyclonal antibody） 　多个抗原决定簇——机体——多种抗体的混合物 单克隆抗体（monoclonal antibody　mAb）单个抗原决定簇——机体——只针对这一特定的抗原决定簇，纯度高的抗体 单克隆抗体的应用 1、抗癌“微型导弹”、治疗各种感染性疾病 2、免疫检验诊断各类病原体及肿瘤抗原 3 、机体微量成分的测定应用单克隆抗体和免疫学技术，例如细胞因子、激素、维生素、细胞膜分子及受体 4、用于淋巴细胞的分类、鉴定、结构与功能的研究 5、应用抗T细胞单抗可治疗器官移植的排斥反应及治疗某些自身免疫病 6、亲和层析中的配体 * 重 点： Ig、Ab、mAb的概念 Ig的主要生物学功能。 Ig的基本结构 Ig的分类及各类Ig