第5章蛋白质化学-蛋白质的三维结构.pptVIP

第5章 蛋白质的三维结构 一、研究蛋白质构象的方法 p197 二、蛋白质的二级结构 三、蛋白质的三级结构 四、蛋白质的四级结构 五、稳定蛋白质三维结构的作用力 一、研究蛋白质构象的方法 p197 （一）测定晶体蛋白质的分子构象的方法 X射线衍射法： （二）研究溶液中蛋白质构象的光谱方法 1、紫外差光谱 2、荧光和荧光偏振 3、圆二色性 4、核磁共振 （一）测定晶体蛋白质的分子构象的方法 X射线衍射法： 迄今为止，完整而精细的晶态蛋白质分子三维结构的测定，几乎完全依赖于Ｘ射线晶体衍射分析法。可以提供多肽链上除氢原子外所有原子的空间排布信息。 不能测定溶液中蛋白质分子的三维结构。 （二）研究溶液中蛋白质构象的光谱方法 二、蛋白质二级结构 Secondary structrues of proteines (一)蛋白质的结构层次 (二)蛋白质的二级结构 (三)二级结构的基本类型 (四)二级结构类型的代表性蛋白 (五)超二级结构 (六)结构域 （一）蛋白质的结构层次 多肽链在三维空间上特定的走向与排布就是蛋白质的高级结构，也叫做空间结构、三维结构、立体结构，或叫做三维构象。 一级结构指蛋白质分子中的氨基酸的排列顺序。 二级结构指蛋白质多肽链的主链骨架中的若干肽段的构象、排列。所有蛋白质的主链结构相同，长短不同。 三级结构指多肽链在二级结构的基础上，各原子的空间排布，包括侧链基团的取向，是二级结构的基础上范围更广的盘旋和折叠。 四级结构是指多条肽链组成一个蛋白质分子时，各亚单位在寡聚蛋白质中空间排布及亚单位间的相互作用。 （二）蛋白质的二级结构 1、肽单位(The peptide group) p204 构成肽链主链的基本单元，叫做肽单位——主链骨架重复单位，它包括两个α-碳原子及其中间的一个肽键，Cα-CO-NH-Cα，肽单位又叫肽平面 2、二面角（The dihedral angles)p204 Cα-N键的旋转角度叫φ角 Cα-C的旋转角度叫ψ角 两面角决定了两个肽平面的相对位置，因此就决定了肽链主链的位置与构象。 当Φ(Ψ)旋转键两 侧的主链呈顺式时， 规定Φ(Ψ) =0° 从Cα沿键轴方向 看，顺时针旋转的 Φ(Ψ) 角为正值， 反之为负值。 3、可允许的Φ和Ψ值 p205 ——拉氏构象图(Ramachandran diagram) Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图。 二级结构产生的原因 α Helix, β Sheet (1) Peptide bond 不能转动 → Peptide bond 平面 (2) 一个氨基酸 R 基团与前后 R 基团的限制 → Peptide bond 平面不能任意转动 → (3) R 基团的大小、电荷限制 → 只做规律折叠 →α Helix, β Sheet (4) 稳定二级结构的作用力： 氢 键 (三)蛋白质二级结构的基本类型 1、α-螺旋（α-helix) 2、β-折叠（β-pleated sheet) 3、β-转角 4、无规卷曲（Random Coil) 1、α-螺旋（α-helix) p207 （1) α-螺旋构象的结构特点 1950年Pauling提出 α-Helix: （1）右手螺旋（Right handed）呈圆筒状，且有偶极性 （2）每3.6氨基酸绕一圈，每圈 0.54 nm 高（螺距），每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm （3）氨基酸残基侧链向外 （4）肽键上C=O氧与它后面（C端）第四个残基上