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第七章 酶通论 内容提要 绪论 酶催化作用的特点 酶的化学本质 酶的命名和分类 酶的专一性 酶的活力测定和分离纯化 核酶 抗体酶 酶工程简介 绪论 二.酶的化学本质及其组成(一)酶的化学本质:大多数酶是蛋白质(二)酶的化学组成 全酶 (holoenzyme) || 酶蛋白（apoenzyme) + 辅助因子 （cofactor) cofactor * * 主讲人： 罗云敬 酶学研究简史 酶(enzyme)希腊语原意: in yeast，生物体内催化化学反应的物质，细胞中的球蛋白多数为酶。 1783年 Spallamzan 发现鸟的胃液能消化肉。 1814年 Kirchhoff发现稀酸对淀粉的加水分解作用。并发现麦芽抽提液加入淀粉后能生成麦芽糖, 即麦芽抽提液中必定有能水解淀粉的水溶性物质→ferment (酵素)。 1830年 Kuhle开始使用Enzyme这一术语。 1833年 Payen Persoz 从麦芽抽提液得到了ferment, 称diastase, 即现在的amylase。 1835年 Berzelius提出ferment起的是催化作用。 1857年 Pasteur认为发酵分几个阶段进行, 每一步都有特定的酶参与, 但酶只在活体细胞中才能起作用。 1894年 Bertrand发现了水解酶以外的酶。 1897年 Buchner兄弟以“没有酵母的酒精发酵” 证明了酶可以离开细胞起作用。 1910年 Halden Young 发现酶是蛋白质与耐热性低分子量化合物(cofactor)的复合物, 提出蛋白质只是担体。 1913年 米氏方程建立。 1926年 Sumner得到了Urease的结晶，随后, Northrop结晶化了Pepsin, Trypsin等蛋白酶，结晶中测定不到cofactor。 1929年 Warburg发现呼吸链诸酶中的血红素。 1936年 微生素与辅酶关系的阐明 1959年 Sutherland发现cAMP与酶和激素的关系。 1970年 Restriction enzyme的发现→基因工程。 一.酶催化作用的特点 (一)酶和一般催化剂的比较 加快反应的速度,但不改变反应的平衡常数。酶本身在反应后也不发生变化. （二）酶作为生物催化剂的特点 1.易失活 2.具有很高的催化效率 3.具有很高的专一性 4.酶的活性受到调节控制 (1)调节酶的浓度 (2)通过激素调节酶的活性 (3)反馈抑制调节酶的活性 (4)抑制剂和激活剂调节酶的活性 (5)其他调节方式如别构调节 亲环素 乳清苷酸 碳酸酐酶 磷酸丙糖异构酶 磷酸葡萄糖异构酶 羧肽酶 脲酶 辅基， prosthetic group 辅酶，co-enzyme 金属离子 金属例子作为一些酶的辅因子 己糖激酶等 过氧化氢酶等 丙酮酸激酶 细胞色素氧化酶 精氨酸酶等 固氮酶 脲酶 谷胱甘肽过氧化物酶 碳酸酐酶 乙醇脱氢酶 生物胞素 生物素 辅酶 A 泛酸 黄素腺嘌呤二核苷酸 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 烟酸 吡哆醛磷酸 四氢叶酸 叶酸酯 焦磷酸硫胺素 三.酶的命名法 （一）习惯命名法 （二）国际系统命名法 （三）国际系统分类法及酶的编号 每种酶地编号由4个数字组成，中间用“.”隔开，分别代表大类.亚类.亚亚类.序号，如：EC1.2.3.2是黄嘌啉：氧氧化还原酶的编号。 EC号的第一个数字 1. oxidoreductase 氧化还原酶类 2. transferase 转移酶类 3. hydrolase 水解酶类 4. lyase 裂合酶类 5. isomerase 异构酶类 6. ligase/synthetase 连接酶类 氧化还原酶 转移酶 水解酶 裂合酶 异构酶 连接酶 四.酶的专—性 (一) 酶的专一性 1.结构专一性 2.立体异构专一性 (二) 关于酶作用专一性的假说 锁和钥匙假说； 诱导契合假说； 过渡态互补学说。 五.酶的活力测定和分离纯化 (一) 酶活力的测定 1.酶活力 酶不易制成纯品，其