(药学)生化复习题.docVIP

1.1 什么是蛋白质的二级结构？主要包括哪些类型？ 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该肽段主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。 1.3 试述蛋白质沉淀、变性和凝固的关系。 变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质也易于变性，但变性的蛋白质不一定都沉淀（如蛋白质在强酸性或强碱性溶液中加热变性，并不沉淀）。沉淀的蛋白质也不一定发生变性（如盐析或等电点沉淀的蛋白质）。凝固一定发生变性、沉淀。凝固是深层次、不可逆变性。 1.4 什么是蛋白质变性？变性的实质是什么？在医学中有哪些应用？ 在某些理化因素作用下，蛋白质特定空间结构被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失，称蛋白质变性。 蛋白质变性是实质是次级键（非共价键）和二硫键破坏，一级结构不改变。 在医学上的应用： （1）消毒、灭菌。 （2）保存蛋白质试剂、生物制品、菌苗、疫苗等。 （3）解救重金属中毒患者。 1.7 一条肽链由400个氨基酸残基组成，如果它全为α-螺旋结构，其分子长度为多少？并说明α-螺旋结构的特点。 长度为60nm。 特点： （1）以肽单元为平面，以Ca原子为转折点，围绕中心轴呈右手螺旋，R基团伸向螺旋的外侧。 （2）每3.6个氨基酸残基上升1圈，螺距为0.54nm，每个氨基残基上升的距离为0.15nm。 （3）氢键维持α-螺旋结构稳定，每个肽键N-H的H和第4个肽键羰基的O形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。 （4）R基团的大小、电荷和结构等因素影响α-螺旋的稳定。 1.8 试述蛋白质提纯分离的主要方法。 ①透析和超滤法②丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀法③电泳法④层析法⑤超速离心法。 2.1 试比较DNA、RNA的分子组成和结构。 （1）DNA的组成结构：碱基：AGCT；戊糖：β-D-2脱氧核糖；基本单位：dNMP；碱基配对：A=T G≡C；DNA的二级结构为双螺旋；DNA的三级结构为超螺旋。 （2）RNA的组成结构；碱基：AGCU；戊糖：β-D-核糖；基本单位：NMP；碱基配对：A=U G≡C；RNA为单链结构，局部可以形成双螺旋。 2.2 试述B-DNA二级结构的特点。 （1）有两条方向相反且平行的DNA链围绕同一中心轴形成右手双螺旋；磷酸与戊糖构成的骨架位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋的内侧；碱基配对：A=T G≡C。 （2）双螺旋的直径为2nm，每周含10个碱基对，每个碱基的旋转角度为36°，螺距为3.4nm （3）双螺旋的稳定因素为：互补碱基间的氢键，碱基堆砌力。 2.3 试述NDA碱基组成的基本规律 （1）DNA由A、G、C、T4种碱基组成。碱基配对：A=T C=G （2）DNA的碱基组成具有种属特异性，同一个体无组织器官特异性。 （3）DNA碱基组成不受环境因素影响。 2.4 列表说明动物细胞内主要RNA的种类与功能。 2.6 试述所有tRNA均有的类似的结构特点。 （1）含有较多的稀有碱基。 （2）形成茎环结构。 （3）3′末端有氨基酸接纳茎。 （4）反密码子。 2.7 试述影响DNATm的因素与原因。 （1）G+C含量，原因：G≡C。 （2）DNA分子大小。 3.1 比较酶与一般化学催化剂的异同。 相同点： （1）化学反应前后无质量的改变。 （2）加快化学反应速度，不改变反应的平衡点。 （3）只催化热力学允许的反应。 不同点： （1）酶促反应具有极高的效率。 （2）酶促反应具有高度的特异性。 （3）酶促反应的可调节性。 3.3 试述酶促反应的特点。 （1）酶促反应具有极高的效率。 （2）酶促反应具有高度的特异性。 （3）酶促反应的可调节性。 3.4 试述影响酶促反应速度的因素以及是如何影响的。 （1）当[S]》[E]时，V=K3(小)[E]。 （2）当[E]不变时，V=Vmax[S]/（Km+[S]）。 （3）温度、pH可影响酶促反应速度，每一种酶都具有最合适的温度和适度的pH。 （4）激活剂使酶的活性增加。 （5）抑制剂使酶的活性降低，酶的抑制作用分为可逆抑制作用和不可逆抑制作用。 3.5 试述米式方程的表达式及Km、Vmax的生理意义。 Km的意义： （1）V=1/2Vmax时，[S]=Km。 （2）当K2(小)》K3（小）时，Km的值近似于ES的解离常数Ks，可以用来表示酶与底物的亲和力。 （3）Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关。 Vmax的意义：是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶的浓度无关。 3.6 解释磺胺类药物抑制细菌生长的原理，说明影响抑制程度的因素。 磺胺类药物抑制细菌生长的原理为竞争性抑制作用。对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，以对氨基甲苯酸