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Contents GAPⅡa分子构象的表征 拉曼光谱分析GAPⅡa的二级结构 GAP红外光谱分析 园二色谱分析GAPⅡa的二级结构 GAPⅡa 晶体特性的测定 GAPⅡa聚集状态的扫描电镜和透射电镜观察 GAPⅡa荧光光谱研究 紫外差光谱分析分子的二级结构 GAPⅡa的构象与抗氧化活性关系的研究 及其机理初探 蛋白质结构预测 小 结 4. 二级结构是指多肽链骨架部分氨基酸残基有规则的周期性空间排列，即肽链中局部肽段骨架形成的构象。 5. 三级结构是指含α螺旋、β弯曲和β折叠或无规卷曲等二级结构的蛋白质，其线性多肽链进一步折叠成为紧密结构时的三维空间排列。 6. 四级结构（Quaternary Structure）是一些特定三级结构的肽链通过非共价键形成大分子体系时的组合方式，是指含有多于一条多肽链的蛋白质的空间排列。 11 .影响水合性质的环境因素：在等电点pH时，蛋白质-蛋白质相互作用最强，蛋白质的水合作用的溶胀最小。蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，离子的种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有很大影响。12 .影响蛋白质溶解性的因素有氨基酸组成与疏水性、pH、离子强度μ、温度、有机溶剂。13 .按蛋白质的溶解度分类有清蛋白、球蛋白、醇溶谷蛋白、谷蛋白 16. 影响泡沫形成和稳定性的环境因素: ①pH ②盐类 ③糖类 ④蛋白质浓度 ⑤温度 17.植物蛋白的分离和提纯方法: ①酸性水溶液处理：用酸性溶液、水-乙醇混合溶液或热水处理，可除去可溶性糖类（低聚糖）和矿物质 ②另一种方法是使脱脂大豆粉在碱性水溶液中增溶，然后过滤或离心沉淀，除去不溶性多糖，在等电点（pH4.5）溶液中再沉淀，随后离心，洗涤蛋白质凝乳，除去可溶性糖类化合物和盐类。 18. 蛋白质定量法有利用蛋白质共性的方法：定氮法、双缩脲法、物理法。利用特定氨基酸残基法：染料结合法、福林—酚试剂法 19.凯氏定氮法原理是样品中含氮有机化合物经浓硫酸加消化，硫酸使有机物脱水；同时有机物炭化生成炭；炭将硫酸还原为SO2，C则变为CO2；SO2使氮还原为氨，本身则氧化为SO3；在反应过程中生成的氢，又加速氨的形成；生成物中水和SO2逸去，氨与硫酸结合生硫酸铵留在溶液中，蒸馏：硫酸胺在碱性条件下，释放出氨。吸收与滴定 蛋白质 Protein 氨基酸 Amino acid 一级结构 Primary structure 二级结构 Secondary structure 三级结构 Tertiary structure 四级结构 Quaternary structure 螺旋结构 Helical structure 肽键 Peptide bond 氨基酸的疏水性 Hydrophobic properties of AA 蛋白质的变性 Protein Denaturation 蛋白质功能性质 Functional Properties of Proteins 白质的水合性质 HydrationProperties of Proteins 溶解度 Solubility of protein 蛋白质的界面性质 Interfacial properties of proteins 乳化性质 Emulsifying Properties 起泡性 Foaming Properties 蛋白质的营养性质 Nutrition properties of proteins 常规SDS电泳鉴定GAPⅡa的纯度 GAPⅡa在常规电泳上为单一蛋白带，说明其为电泳纯。拆开二硫键，在SDS上为两条蛋白带，说明其为分子量接近的两条肽链，相互间以二硫键连接组成的蛋白质。 14400Da GAPⅡa分子量测定 MALDI-TOF-MS of GAPⅡa GAPⅡa 精确分子量 29248Da 由GAPⅡa的氨基酸组成预测等电点和消光系数 The titration curve of GAPⅡa 理论pI 5.145 ε 34920L/mol/cm 当GAPⅡa的浓度为1.0g/L时，在280nm处的吸光值为0.813。 MALDI-TOF-MS肽质量酶谱 Table 6-2.The comparison to peptide masses of GAPⅡa-1 and GAPⅡa-2 Tryptic peptide of GAPⅡa-1 by MALDI-TOF-MS 2471.52 1912.36 Tryptic peptide of GAPⅡa-2 by MALDI-TOF-MS MALDI-TOF-MS肽质量酶谱 1912.38 2471.56 ESI-MS肽质量酶谱 Tryptic peptide of