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生物化学复习资料 第二章 蛋白质化学 蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连接形成的高分子含氮化合物。 组成蛋白质的元素：主要有C、H、O、N,多数含有S 。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 定量关系:1克N相当于6.25克蛋白质 因此，只要知道一个生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 ( g % )=每克样品含氮克数× 6.25×100 氨基酸的结构特点: 1.氨基酸既含有-NH2，又含有-COOH，它是一个两性电解质。 2.不同的氨基酸，R是不同的; 3.除甘氨酸外,天然蛋白质中的氨基酸都为α-氨基酸。 酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp) 谷氨酸(Glu) 碱性氨基酸:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg ) 组氨酸(His) 氨基酸在蛋白质中的连接方式---肽键与肽链 肽键：是由一个氨基酸的α-羧基上的羟基与另一个氨基酸的α-氨基上的氢原子脱水缩合而形成的化学键。 多肽链：是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽等，由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。 蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要的维系键(主键)肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 蛋白质的空间结构：一条多肽链中局部原子的空间排布，即这个肽链的主链的骨架原子的相对空间位置。维系键：氢键 二级结构的基本形式：（1）α-螺旋 （2）β-折叠 （3）β-转角 （4）不规则卷曲 α-螺旋结构要点:①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。 蛋白质的三级结构：一条多肽链中全部元素的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。包括主链，側链的全部内容。主要的化学键：疏水键、氢键、离子键、Van der Waals力等。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。而每条多肽链被称为亚基。维系力：亚基之间的结合力有疏水作用，Van der Waals力以及氢键和离子键。 亚基—蛋白质四级结构中的每一条多肽链称为一个亚基 镰刀状红细胞贫血：正常人血红蛋白β链的第6位氨基酸是谷氨酸Glu，而镰刀状细胞贫血病人的血红蛋白中，谷氨酸Glu变成了缬氨酸Val，仅此一个氨基酸之差，本是水溶性的血红蛋白，就聚集成不溶性的纤维束，并引起红细胞变形成镰刀状而极易破裂，产生贫血。 这种由蛋白质分子一级结构发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。 血红蛋白：具有4个亚基组成的四级结构，每个亚基中间有一个疏水袋形空穴，可结合一个血红素并携带1分子氧， 因此1分子血红蛋白Hb共结合4分子氧。血红蛋白Hb各亚基的三级结构与血红蛋白Mb极为相似。血红蛋白Hb各亚基之间通过8对盐健，紧密结合成亲水的球状蛋白。成人红细胞中血红蛋白Hb主要是由两条α肽链和两条β肽链组成（α2β2）。 血红蛋白在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈Ｓ状曲线。 但当氧与血红蛋白分子中一个亚基的血红素辅基的铁结合后，即引起该亚基构象的改变，一个亚基构象的改变又会引起其余亚基的构象相继发生改变，亚基间的次级键被破坏，结果整个分子从紧密的构象变成比较松散的构象，易于与氧结合，从而使血红蛋白与氧结合的速度大大加快。 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 蛋白质的胶体性质：蛋白质（主要是指球状蛋白质）有亲水面，它的亲水基团都在表面，因此与水有很大的亲和力，成为亲水胶体。 蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 蛋白质的凝固作用：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。 应用举例：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如