第九章 细胞骨架07716课件.pptVIP

成分：微丝（microfilament）、微管（microtubule）和中间纤维（intemediate filament）构成。均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体。 微丝确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩。 微管确定膜性细胞器的位置和作为膜泡运输的导轨。 中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。 其它骨架成分：核骨架、核纤层、细胞外基质。 第一节 微丝 microfilament , MF 又称肌动蛋白纤维actin filament，是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋 ，形状如双线捻成的绳子，直径约7nm 。 一、分子结构 根据等电点分为3类：α分布于肌肉细胞；β和γ分布于肌细胞和非肌细胞。 actin单体外观呈哑铃形，称球形肌动蛋白G-actin；多聚体称为纤维形肌动蛋白F-actin。 actin在进化上高度保守，酵母和兔子肌肉的肌动蛋白有88%的同源性。 肌动蛋白要经过翻译后修饰，如N-端乙酰化或组氨酸残基的甲基化。 微丝的装配 条件：ATP、适宜的温度、存在K+和Mg2+离子。 过程：2-3个actin聚集成一个核心（核化）；ATP-actin分子向核心两端加合。微丝具有极性，ATP-actin加到 + 极的速度要比加到 - 极的速度快5-10倍。 溶液中ATP-肌动蛋白的浓度处于临界浓度时，ATP-肌动蛋白在 + 端添加，而从 - 端分离，表现出 “踏车”现象。 细胞中大多数微丝结构处于动态的组装和去组装过程中，并通过这种方式实现其功能。 细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝纤维，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上，特异性的抑制微丝功能。 鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性的结合，使微丝纤维稳定而抑制其功能。荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝。 二、微丝结合蛋白 已知的的微丝结合蛋白有100多种，分为以下类型： 1．核化蛋白：使游离actin核化，开始组装，Arp 2．单体隐蔽蛋白：阻止游离actin向纤维添加，thymosin 3．封端蛋白：使纤维稳定，Cap Z 4．单体聚合蛋白：将结合的单体安装到纤维，profilin 5．微丝解聚蛋白：使微丝去组装，cofilin 6．交联蛋白：fimbrin 7．纤维切断蛋白：将微丝切断，gelsolin 8．膜结合蛋白：vinculin 三、肌肉的组成 由肌原纤维组成，肌原纤维包括粗肌丝和细肌丝，粗肌丝主要成分是肌球蛋白，细肌丝的主要成分是肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白。 肌肉收缩的基本单位是肌小节（sarcomere）。肌小节是相邻两Z线间的单位。主要结构有： A带（暗带）：为粗肌丝所在。 H区：A带中央色浅部份，此处只有粗肌丝。 I带（明带）：只含细肌丝部分。 Z线：细肌丝一端游离，一端附于Z线 。 Sarcomere （一）肌球蛋白（myosin） 属于马达蛋白，趋向微丝的（+）极。 已知15类（myosin I-XV）。 Myosin II构成粗肌丝。由2个重链和4个轻链组成，外观具有两个球形的头和一个螺旋化的干，头部有ATP酶活性。 Myosin V结构类似myosin II，但重链有球形尾部。 Myosin I 由一个重链和两个轻链组成。 Myosin I、II、V都存在于非肌细胞中，II型参与形成应力纤维和胞质收缩环，I、V型结合在膜上与膜泡运输有关 。 Myosin II structure Two heavy chains, two essential light chains, and two regulatory light chains Heavy chain has head domain, neck region, and tail domain （二）原肌球蛋白（tropomyosin.Tm） 每个Tm的长度相当于7个肌动蛋白，呈长杆状。组成两条平行纤维，位于肌动蛋白双螺旋的沟中，主要作用是加强和稳定肌动蛋白丝，抑制肌动蛋白与肌球蛋白结合。 （三）肌钙蛋白（troponin,Tn）， 含三个亚基，肌钙蛋白C特异地与钙结合，肌钙蛋白T与原肌球蛋白有高度亲和力，肌钙蛋白I抑制肌球蛋白的ATP酶活性，主要作用是调节肌肉收缩。 （四）肌肉的收缩 ①肌球蛋白结合ATP，引起头部与肌动蛋白纤维分离； ②ATP水解，引起头部与肌动蛋白弱结合； Myosin movement continued ③Pi释放，头部与肌动蛋白强结合，头部向M线方向弯曲，引起细肌丝向M线移动； ④ADP释放ATP结合上去，头部与肌动蛋白纤维分离。 如此循环 四、微丝的功能 微丝除参与形成肌原纤维外还具有以下功能： 1．形成应力纤维（stress fiber）：结构类似肌原纤维，使细