生化笔记解决方案.doc

绪 论 1．生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命学科，从分子水平探讨生命现的本质 2．18世纪中至19世纪末是生物化学的初期阶段 3．从20世纪开始，生物化学学科蓬勃发展 4．20世纪后半叶以来，生物化学发展的显著特征是分子生物学的崛起 5. 生物化学的研究内容十分广泛，包括生物个体的物质化学组成（静态生化）、化学变化（动态生化）、功能及其调节（机能生化）、遗传信息的储存传递和表达、细胞间的信号传递 第一篇 生物大分子的结构和功能 蛋白质的结构与功能 蛋白质的元素组成相似，主要有C、O、N、S,有些蛋白质还含有少量的P或金属元素铁、锰、锌、铜、钼、镍等，个别蛋白质还有碘 各种蛋白质的含氮量很接近，可视为恒定，平均为16%。 推算出蛋白质的大致含量：每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质的含量（g%） 组成人体蛋白质的氨基酸只有20中，且均为α氨基酸，除甘氨酸外，也均为L氨基酸 氨基酸通常处于电离状态 20种氨基酸可分为：非极性疏水性氨基酸（侧链均为烃基）；极性中性氨基酸（侧链含有O、N、S）；酸性氨基酸（天冬氨酸和谷氨酸）；碱性氨基酸（赖氨酸、精氨酸和组氨酸）。还可分出一类芳香族氨基酸（具有很强的紫外吸收功能）：苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸 酸性氨基酸的侧链都含有羧基，碱性氨基酸的侧链均有氨基、胍基或咪唑基 氨基酸在不同条件下既可与质子结合也可解离质子，具有良性解离的特征。氨基酸的解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。 在某一pH的溶液中，氨基酸解离出的正负电荷数相等，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点 芳香族氨基酸的最大吸收峰在280nm波长附近。由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速而简便的方法 肽键是一个氨基酸的α羧基的羟基和另一个氨基酸的α氨基的氢缩合一分子水而形成的键 一般来说，由10个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，而更多的氨基酸相连形成多肽，蛋白质通常含有50个氨基酸以上，多肽则为50个氨基酸以下。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基因不全，被称为氨基酸残基 多肽链写出氨基酸的排列规定为N-端在左，C-端在右 肽链：由若干氨基酸通过肽键首尾相连而成的链状结构，分为主链和支链，主链由肽键原子及相邻的αC所构成的长链骨架，其余均为支链 谷胱氨酸的巯基有还原性，可作为体内重要的氧化保护剂，同样，巯基还有嗜核性，能与外源的嗜核电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物侵害 下丘脑-垂体-肾上腺皮质轴中有多种激素 蛋白质的二、三、四级结构统称为高级结构或空间构象 蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构 一级结构是蛋白质空间构想和特异生物学功能的基础。蛋白质的一级结构为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的空间相对位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构想 蛋白质的二级结构靠氢键维持稳定；二级结构包括α-螺旋；β-折叠；β-转角和无规卷曲 使肽键的4个原子及与之相连的α碳原子处于同一平面，该平面称为肽平面即肽单元 α螺旋结构中，多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升。螺旋的走向为顺时针时为右手螺旋，逆时针时为左手螺旋。每3.6个氨基酸残基螺旋上升1圈，螺距为0.54nm. α螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基氧形成氢键，以稳固α-螺旋结构 β折叠成纸杯状，在β折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以α碳为旋转点，肽单元呈Z字形，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。 两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可相同也可相反；分别称为同平行肽链和反平行肽链 β-转角常发生于肽链进行180°回着的转角上。β-转角通常由4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羧基氧与第4个残基的氨基氰形成氢键。β-转角的结构中，第二个残基常为脯氨酸 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构 蛋白质二级结构形成的影响因素：氨基酸侧链大小，氨基酸所带电荷以及分子伴侣是否存在 模体（模序）是具有特殊功能的超二级结构，它是由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的并发挥特殊功能的空间构想 锌指结构模体由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成，具有结合Zn的功能，结合Zn之后，则此α-螺旋能嵌于DNA的大沟中，因此含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合 蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置 蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级