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生物无机化学简介 生物无机化学是介于生物化学和无机化学之间的内容 十分广泛的边缘学科, 生物无机化学主要是在分子水平 上研究生物体内与无机元素 包括生命金属和生命非金 属元素 有关的各种相互作用. 主要包括以下几个方面: 研究人体及其它生物体所必须的元素, 它们在器官中的分布状况, 存在状态, 作用机理, 功能及合适的摄取量. 2. 研究地球化学环境特别是工业金属对人体健康的影响, 阐明污染元素使人体中毒致病的机理, 指出减少污染, 预防疾病和增进健康的途径. 血红蛋白 Hemoglobin 的结构 血红蛋白 Hemoglobin-Hb 的活性部位 哺乳动物的血红蛋白是由四个亚单元 ???? 或 ???? 组成，每个亚单元都含一个Fe II 卟啉辅基，其结构 如上图. ?亚单元第87位组氨酸和?亚单元第92位组氨 酸上的咪唑N原子是轴向配体, 第六配位是氧 O2 . 肌红蛋白 Myoglobin 的结构 肌红蛋白 Myoglobin－Mb 的活性部位 肌红蛋白是一条由153个氨基酸残基组成的多肽, 卟啉 Fe II 与His-93配位，第六配位原子为水, 氧合时为O2 分子. Hb和Mb活性部位都是疏水环境, 并含有大量的 还原性物质, 如抗坏血酸、谷胱甘肽、NADPH2等, 从 而保证Fe II 不被氧化为Fe III , 失去结合O2能力。 血蓝蛋白 Hemocyanin 的结构 血蓝蛋白 Hemocyanin 的活性部位 组成血蓝蛋白的亚单元较多, 每个亚单元都含有两个 Cu I 离子，构成一个氧合中心, 其生理功能是输送氧， 氧合血蓝蛋白的铜是Cu II 并呈蓝色。每个Cu I 离子 与三个组氨酸残基 His 的咪唑N原子配位, 未氧合时, 铜离子间距为46 pm, 氧合后Cu II 是 4或5配位的。 氧化－还原蛋白 除厌氧生物外, 一切生物都需要氧, 氧化－还原反应是 生物体中的重要反应，如呼吸作用、光合作用、固氮 作用和生物体内的新陈代谢过程都涉及氧化－还原反 应，因此，氧化－还原蛋白是生物体中另一类重要的 蛋白质。如：细胞色素C, 细胞色素P-450, 铁硫蛋白, 超氧化物歧化酶, 肝醇脱氢酶, 固氮酶等。 细胞色素C Cytochrome C 的结构 细胞色素C的活性部位 马心细胞色素C也含有卟啉铁结构单元轴向第五配体 是His-18咪唑氮，第六配体是Met-80 蛋氨酸 的甲基 硫，其基本生物功能是通过分子中的血红素铁的价态 的可逆变化在生物体中起电子和氢的传递作用。 细胞色素P-450的活性部位 P-450是一类具有不同分子量、不同生化特征及不同催 化功能的血红素蛋白的总称. 其活性部位含有卟啉铁结 构单元, 轴向第五配体是来自半胱氨酸残基的硫,第六 配位可能是水或羟基, 目前还不是很清楚. 在哺乳动物 体内, 可催化300多种脂溶性化合物进行氧化－还原反 应, 如如羟化、环氧化、N,O-脱烷基、N,S-氧化等。 超氧化物歧化酶 SOD 生物体生存的必要条件之一是通过呼吸作用产生能量, 基本过程是将氧还原为水: O2 + 4H+ + 4e ? 2H2O 该 反应由细胞色素C氧化酶催化, 还原分两部进行: O2 + e ? O2- O2- + e ? O22- 超氧自由基阴离子O2-和过氧离子O22-都是高活性的有 毒物质, 可以由过氧化氢酶, 过氧化物酶和超氧化物歧 化酶有效地清除. 天然超氧化物歧化酶 Superoxide Dismutase, SOD 有三种: Cu-Zn-SOD, Fe-SOD, Mn- SOD. 其中Cu-Zn-SOD研究得比较深入. 超氧化物歧化酶 SOD -的结构 超氧化物歧化酶Cu-Zn-SOD的活性部位 X-射线结构分析证实: Cu II 的配体为4个组氨酸残基和水分子, 而Zn II 离子由3个组氨酸和一个天冬氨酸残基配位, 形成变形四 面体, 其中, His-61的咪唑基是Cu II 和Zn II 的桥联配体. 采用取 代活性中心离子的实验方法证实: Cu II 离子是催化中心, Zn II 离子只起次要的结构作用. 乙醇脱氢酶 Alcohol dehydrogenase 的结构 乙醇脱氢酶 Alcohol dehydrogenase 的活性部位 乙醇脱氢酶的活性中心是1 个组氨酸残基咪唑N原子, 2 个半胱氨酸S原子和水配位 的Zn II 离子, 它在辅酶 NAD+/NADH存在下催化由 醇氧化到醛的反应: CH3CH2OH + NAD+ ? CH3CHO + NADH + H+ 固氮酶 Nitrogenase 的结构 从各种微生物分离出来的固氮酶都是由钼铁蛋白和铁蛋 白两种相对独立, 相互分离的蛋白组成的, 铁蛋白