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绪论 1生物化学(定义)（Biochemistry）是研究生物体中有机分子化学组成、结构和功能、代谢 变化和调节及其分析方法的科学。 2生物化学的内容(填空): 静态生物化学 动态生物化学 3静态生物化学: 糖类化学 脂类化学 蛋白质化学 核酸化学 酶学 第一章 蛋白质化学 1、蛋白质:是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 2、了解蛋白质分子生物作用:1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递 3、蛋白质中氮含量为13%~19%，平均为16%。 4、组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外） 5、氨基酸分类：1）酸性：谷氨酸，天冬氨酸 2）碱性：组氨酸，赖氨酸，精氨酸。 6、等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 7、除碱性氨基酸，其余等电点均小于7 8、肽键(定义)是由一个氨基酸的(-羧基与另一个氨基酸的(-氨基脱水缩合而形成的化学键。 9 简答,蛋白质分子结构中α螺旋特征。 答：1、 每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm; 2 、 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部C=O 和N-H几乎 都平行于螺旋轴; 3、每个氨基酸残基的N-H与前面第四个氨基酸残基的C=O形成氢键，肽链上所有 的肽键都参与氢键的形成。 10 论述，以血红蛋白与肌红蛋白为例，说明蛋白质结构与功能的关系。 答：1.两者结构特征及差别(四级,，三级）。 2这个子功能及异同点。3.不同点的原因（结合氧的能力）。 （?血红蛋白（bemoglobin，HB）具有由4个亚基组成的四级结构。成人HB主要是hba，由2个a亚基（含141个氨基酸残基）和2个B亚基（含146个氨基酸残基）组成，即ab。每个亚基含1个血红素分子。HB中4个亚基的三级结构与mb的三级结构相似，B亚基也具有8个a螺旋，血红素也是位于E和F螺旋之间的疏水口袋中。a亚基的三级结构中只含7个a螺旋。(各亚基之间和b亚基内部共以8个盐键相连接，疏水基团位于分子内部，亲水基团居于分子表面，形成亲水的球状蛋白质。HB的氧饱和曲线与MB不同，是S形曲线。由此曲线可见，HB在氧分压低时很难结合氧，随着氧分压的升高，结合氧的能力急剧上升。) （肌红蛋白（myoglobin，MB）是由153个氨基酸残基组成的单一多肽链的蛋白质。其 中， 约75的氨基酸残基存在于8个a螺旋中。N端开始，这8个a螺旋依次称为A、B、C、D、E、F、G和H。血红素是mb的辅基，位于a螺旋E和F之间的疏水口袋中。 MB的主要功能是与氧相结合，贮存氧以备肌肉运动时需要。从MB的氧饱和曲线可知，肌肉组织中静脉血氧分压（PO2）为5.33KPA（40 mmHg）时，MB可被氧所饱和，即使静脉血pO2在2.67kPa（20 mmHg）时，MB仍能贮存氧于其中。肌肉运动使肌肉中静脉血pO2 下降到667 Pa（5 nmHg）时，则mb释放氧，供肌肉收缩的能量需要。 氧的结合使Hb的三级结构和四级结构发生有利于与氧进一步结合的构象改变。脱氧Hb的特点是4个亚基以盐键和氢键相连接，形成6.4nmX5.5nmX5.0nm的紧密的结构，此构象形式称为紧张态（T态）；铁原子偏离卟啉平面约0.06nm，指向a螺旋F8组氨酸侧；4个亚基的排布是ab和a2b2呈双重对称排布。紧张态HB对氧的亲和力低。当第1个氧分子与HB第1个亚基结合时，铁原子与氧形成第6个配位键，这样铁原子的自旋速率加快，铁原子的半径缩小并落入卟啉环内。铁原子的移位使F8组氨酸向卟啉平面移动，同时带动a-螺旋F做相应的移动。螺旋的这一微小移动首先引起a-a亚基间盐键的断裂，使亚基间的结合松弛，引起Hb四级结构的改变。这些改变增高了其他亚基对氧的结合能力。随着氧的结合，最后使整个HB变成松弛态（R态）。 11 蛋白质各自所特有的高级结构，是表现其物理性质和化学特性以及生物学功能的基础。当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用（denaturation）(定义)。 12 造成变性的因素(选择题)：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等