酶促反应动力学开题报告.pptVIP

酶促反应动力学 高立信 2011-08-24 1913年，Michaelis与Menten：米孟式方程V=Vmax[S]/([S]+Km) Km、Vmax意义 1、V=1/2Vmax时，Km=[S]。 Km不依赖于酶浓度， Km就是酶促反应速度为最大速度一半时底物浓度。 Km的单位是mol/L. 2、Vmax=K3[ET]，Vmax与加入的酶量成正比。 3、 Km为酶的特征常数。每种A酶都有其Km值， Km只与酶的结构和酶的底物有关，与酶的浓度无关. 4、 Km可表示酶与底物的亲和力。 Km越大，酶与底物的亲和力越小。 5、一种酶催化几种底物时有不同的Km，其中Km最小的底物为该酶的天然底物或最适底物。多底物反应的酶对于不同的底物有不同的Km。 6、酶的转换数（Kcat）：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。Kcat=Vmax/[E] 它相当于酶将底物转换为产物的效率. 二、酶浓度对反应速度的影响 五、抑制剂的抑制类型 1、不可逆性抑剂 2、可逆抑制剂 1、不可逆性抑制：（irreversible inhibition）抑制剂与酶的必需基团以牢固的共价键结合，从而使酶活丧失，不能用透析、超滤等去除抑制剂。如低浓度的重金属离子Hg2+、Ag+、As3+ 可与酶分子SH结合，使酶活抑制。 重金属盐引起的巯基酶中毒可用二巯基丙醇（