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第3章 酶 学习要求 1．掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。 2．熟悉酶的分子组成与酶的调节。 3．了解酶的分类与命名、酶与医学的关系。 基本知识点 酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质。结合酶除含有蛋白质部分外，还含有非蛋白质辅助因子。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，后者称为辅酶。辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基。 酶分子中氨基酸残基的侧链由不同的化学集团组成，其中与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。某些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 同工酶是指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。 酶促反应具有3个特点：极高效率、高度特异性和可调节性。酶的工作原理，首先是酶与底物通过诱导契合形成酶-底物复合物。在此过程中，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。其次，酶通过多元催化作用使过渡态底物转变为产物。 酶促反应动力学是研究酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等。底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。其中，Km为米氏常数，其值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，具有重要意义。Vmax和Km可用米氏方程的双倒数作图来求取。酶在最适pH和最适温度时催化活性最高，但最适pH和最适温度不是酶的特征性常数，受许多因素的影响。酶的抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制两种。可逆抑制中，竞争抑制作用的表观Km值增大，Vmax不变；非竞争抑制作用的Km值不变，Vmax减小；反竞争抑制作用的Km值与Vmax均减小。 在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。变构酶是与一些效应剂以非共价键可逆地结合，通过改变酶的构象而改变其催化活性的酶。多亚基构成的变构酶具有协同效应。酶的化学修饰调节是酶在相关酶的催化下可逆地共价结合某些化学基团，实现有活性酶和无活性酶或者低活性酶与高活性酶的互变。酶的变构调节和酶的化学修饰是体内快速调节酶活性的重要方式。体内有些酶以无活性的酶原形式存在，只有在需要发挥作用时才转化为有活性的酶。 酶可分为6大类，分别是氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类（或合成酶类）。酶的名称包括系统名称和推荐名称。 酶与医学的关系十分密切。许多疾病的发生与发展和酶的异常或酶受到抑制有关，所以血清酶的测定可协助某些疾病的诊断。酶可以作为诊断试剂对某些疾病进行诊断。酶偶联测定法、酶联免疫测定法以及固定化酶、抗体酶等均被广泛应用于临床与其他领域。 自测练习题 一、选择题 （一）A型题 1．酶的活性中心是 A．结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位 B．结合底物并催化其转变成产物的部位 C．结合别构剂并调节酶活性的部位 D．结合激活剂使酶活性增高的部位 E．酶的活性中心由催化基团和辅酶组成 2．酶促反应中，决定反应特异性的是 A．酶蛋白 B．辅酶 C．辅助因子 D．金属离子 E．辅基 3．关于酶的叙述正确的是 A．酶是生物催化剂，它的化学本质是蛋白质 B．体内的生物催化剂都是蛋白质 C．酶的辅助因子称为辅酶 D．酶改变反应的平衡点，所以能加速反应的进程 E．酶的底物都是有机化合物 4．酶蛋白变性后活性丧失的原因是 A．酶蛋白被完全降解为氨基酸 B．酶蛋白的一级结构受到破坏C．酶蛋白的空间结构受到破坏D．酶蛋白不再溶于水 E．失去了激活剂 5．含有维生素B1的辅酶是 A．NAD+ B．FAD C．TPP D．CoA E．FMN 6．解释酶的专一性较合理的学说是 A．锁-钥学说 B．化学渗透学说 C．诱导契合学说D．化学偶联学说 E．中间产物学说 7．酶的竞争性抑制剂的特点是 A．当底物浓度增加时，抑制剂作用不减 B．抑制剂和酶活性中心的结合部位相结合 C．抑制剂的结构与底物不相似 D．当抑制剂的浓度增加时，酶变性失活 E．抑制剂与酶的结合是不可逆的 8．磺胺类药物能抑菌，是因为磺胺是细菌二氢叶酸合成酶的 A．竞争性抑制剂 B．不可逆抑制剂 C．非竞争性抑制剂D．反竞争性抑制剂 E．别构抑制剂 9．关于酶的共价修饰，叙述正确的是 A．共价修饰后，酶的催化活性提高 B．不涉及高级结构的改变 C．通过打断某些肽键，使酶的活性中心形成而改变酶的活性 D．磷酸化修饰最为常见 E．只包括磷酸化修饰