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名词解释 1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。 2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 3.蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。 . 脂肪酸的β-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，生成乙酰CoA和少了两个碳原子的脂酰辅酶A，该过程称作β-氧化。 26. P／P／P／TCA——三羧酸循环 Asn——天冬酰胺 Val——缬氨酸 Leu——亮氨酸 Ile——异亮氨酸 Phe——苯丙氨酸 Trp——色氨酸 Met——甲硫氨酸 Pro——脯氨酸 Gly——甘氨酸 Ser——丝氨酸 Thr——苏氨酸 Cys——半胱氨酸Tyr——酪氨酸 ——谷氨酰胺 Ala——丙氨酸 His——组氨酸 Lys——赖氨酸 Arg——精氨酸 Asp——天冬氨酸Glu——谷氨酸 某一蛋白质的多肽链在一些区段为α-螺旋构象,在另一些区段为β-构象.该蛋白质的相对分子质量为,多肽链外形的长度为 5.06×10cm.试计算α-螺旋体占分子的百分之多少? 该蛋白质共有的氨基酸残基数目为：20000/120=2000(个)设其中有n个氨基酸处于α-螺旋构象,则：n+0.35×(2000 - n)=5.06×10-5×107nm 计算后：n=970；即有个氨基酸处于α-螺旋构象, 所以α-螺旋氨基酸占总数的百分数为:/2000×100%=48.5%；α-螺旋α-螺旋构象 三．填空OR选择 1.芳香族氨基酸有 色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 三种。这三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，最大吸收峰在 280nm处，所以 280nm的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质。 组成蛋白质的元素有 碳 、氢 、氧、氮 和 硫 。 蛋白质分子的结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构 4个织层次，但在二级结构和三级结构之间还可以划分出两个层次：超二级结构、结构域。已知蛋白质超二级结构的基本组成方式有：(( 、β(β 、βββ 。 蛋白质的二级结构维系键氢键类型(-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 (-螺旋中相邻螺旋之间形成链内氢键，氢键取向几乎与 中心轴平行，氢键是由每个氨基酸的 N-H的H 与前面隔三个氨基酸的 C=O的O形成，它允许所有的肽平面上的 H与O 都能参与氢键的形成。(-螺旋属于蛋白质的 二 级结构，稳定其结构的主要作用力是 氢键 。(-螺旋多为 右 手螺旋；每圈含 3.6 个氨基酸残基，螺距 0.54nm ；每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm ，并旋转100°。 . 在β-折叠中，若干肽段的β-折叠结构通过氢键连接形成 顺向平行（或反向平行） 排列；R基团分布于片层的上下。 11. 多肽链是由许多氨基酸以 肽 键连接而成的链状化合物，多肽链中每一个氨基酸单元为氨基酸残基，多肽链有两端，即N端和C端。氨基酸多肽链的书写和阅读方向是从氨基末端（N-末端）至羧基末端（C-末端）。 12. 蛋白质的平均含氮量为16% 左右，这是 凯氏定氮法 测定蛋白质含量的依据。每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量×6.25。 13. 氨基酸的呈色反应：氨基酸 + 茚三酮—→蓝紫色化合物（脯氨酸呈黄色） 14. 当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以 两性 离子形成存在；当pH＞pI时，氨基酸带负 电荷。氨基酸具有两性解离特性，因此它既可被 酸 滴定，又可被 碱 滴定，丙氨酸的PKa-cooH =2.34 , PKa- +NH3 = 9.69,其pI= 6.02 ，在pH=7时，在电场中向正 极方向移动。 16.沉淀蛋白质的常用方法有：盐析法、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂沉淀、加热变性等。盐析法沉淀蛋白质的原理是：中和电荷，破坏水膜，盐析法是可逆的。可逆沉淀包括：等电点沉淀法、盐析法、有机溶剂沉淀法。 17.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的 双电层 及 水化膜。 18.蛋白质的三级结构主要靠非共价键（各种次级键）如，氢键、离子键、疏水键和范德华力等来维持。 19.GSH表示 还原型谷胱甘肽 ，它由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸 通过 肽 键连接而成，活性基团是巯基（—SH）。 20.蛋白质根据分子形状不同可分为 球状 和 纤维状两种。 2. 核苷酸 是组成核酸的基本单位，它是由 戊糖、含氮碱基和 磷酸三部分构成，无论是DNA还是RNA都是有许许多多的核苷酸 通过3′,5′-磷酸二酯键连接而成