生化问答题hong.docVIP

第二章 蛋白质 1、组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？ 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 结构特点： ①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸 ②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子 ③组成蛋白质的氨基酸都是L-(-氨基酸 2、氨基酸是如何分类的？ 按其侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为四类 ①非极性疏水性氨基酸7种 ②极性中性氨基酸8种 ③酸性氨基酸2种 ④碱性氨基酸3种 3、简述蛋白质的分子组成。 蛋白质是由氨基酸聚合而成的高分子化合物，氨基酸之间通过肽键相连。肽键是由一个氨基酸的(-羧基和另一个氨基酸的(-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 4、蛋白质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋白质的变性？ 蛋白质特定空间结构的改变或破坏。 化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等）可引起蛋白质的变性。 5、简述蛋白质的理化性质。 ①两性解离-酸碱性质 ②高分子性质 ③胶体性质 ④紫外吸收性质⑤呈色反应 6、蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。 ①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸 ②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸 ③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸 ④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸 第三章 核酸 1、简述DNA双螺旋结构模型的要点。 ①两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构 ②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。每个碱基平面之间的距离为0.34nm，并形成大沟和小沟——为蛋白质与DNA相互作用的基础 ③脱氧核糖和磷酸构成链的骨架，位于双螺旋外侧 ④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平面与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同一平面的碱基以氢键相连，满足碱基互补配对原则：A=T，G(C ⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积力 ⑥DNA双螺旋的互补双链预示DNA 的复制是半保留复制 2、从组成、结构和功能方面说明DNA和RNA的不同。 不同点 DNA RNA 组成 A、T、G、C A、U、G、C 结构 二级结构：DNA双螺旋 三级结构：DNA超螺旋 tRNA二级结构：三叶草形 tRNA三级结构：倒“L”形 功能 生物体内遗传信息的载体 mRNA传递遗传信息，是合成蛋白质的直接模板；tRNA、rRNA参与蛋白质的合成过程 3、tRNA三叶草结构的特点是什么？ ①氨基酸臂：由7对碱基组成双螺旋区，其3′端为CCA，可结合氨基酸。 ②二氢尿嘧啶环：由8-12个核苷酸组成，有两个二氢尿嘧啶。由3-4对碱基组成双螺旋区。 ③反密码环：由7个核苷酸组成，环中部有3个核苷酸组成反密码子，能与mRNA的密码子互补结合。由5对碱基组成的双螺旋区。 ④额外环/附加叉：由3-18核苷酸组成，不同tRNA具有不同大小的额外环，是tRNA分类的重要指标。 ⑤胸苷假尿苷胞苷环/TΨC环：由7个核苷酸组成，通过5对碱基组成双螺旋区。 第四、五章 酶 1、简述酶促反应的特点。 ①高效性：酶的催化作用可以比普通化学催化剂高许多倍 ②高度专一性：只能催化特定的一类或一种反应 ③高度不稳定性：酶是蛋白质，活性对环境因素敏感 ④组织特异性：酶活性存在组织特异的区域化分部特征 ⑤可调节性：酶活性受到多种因素的调节 2、何谓酶原激活？酶原激活的实质和生理意义是什么？ 概念：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称酶原的激活。 实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。 生理意义： ①酶原形式是物种进化过程中出现的自我保护现象 ②酶原相当于酶的储存形式，可在需要时快速启动发挥作用 3、影响酶促反应的主要因素有哪些？试说明之。 ①[S] ②[E] ③pH ④T温度 ⑤inhibitor抑制剂 ⑥activator催化剂，活化剂 4、简述酶快速调节的方式。 ①酶原及酶原激活机制 ②别构调节 ③共价修饰调节 第六章 糖代谢 1、简述人体血糖的来源和去路。 来源：①食物糖的消化吸收 ②（肝）糖原分解 ③非糖物质糖异生 去路：①氧化供能 ②合成糖原 ③转变为脂肪或氨基酸 ④转变为其他糖 ⑤形成糖尿 2、何谓糖异生的“三个能量障碍”？克服这三个能障需要哪些酶？ ①由丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸，需要丙酮酸羧化酶与磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 ②由1，6-二磷酸果糖生成6-磷酸果糖，需要果糖二磷酸酶 ③由6-磷酸果糖生成6-磷酸葡萄糖，需要葡萄糖-6-磷酸酶 3、为什么肝脏能直接调节血糖而肌肉不能？ 肝脏中有而肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，因此肌糖原不能直接分解为葡萄糖。 4、磷酸戊糖通路分哪几个阶段？有什么特点及生理