第二章 酶学基础课件.pptVIP

什么是酶（Enzyme）？什么是酶工程（Enzyme Engineering）？ 酶可分为哪几类？各自的反应通式是怎样？ 什么是酶的活性中心？酶的作用过程是怎样的？ 简述酶作为催化剂的特点。 什么是酶活力？酶活力单位有哪些表示方法？ 酶活测定时需注意哪些事项？为何需要高的底物浓度？ 何为可逆抑制作用？何为不可逆抑制作用？ 请解释自杀性底物。 简述可逆抑制剂的分类及特点。 四、可逆抑制剂 1、竞争性抑制剂 2、非竞争性抑制剂 3、反竞争性抑制剂 4、混合型抑制剂 1、竞争性抑制剂 定义：酶分子结合底物就不能结合抑制剂，结 合抑制剂就不能结合底物，两者和酶的 结合是相互排斥的。 1、竞争性抑制剂 作用机理： ① 抑制剂与底物在结构上有类似之处 ② 可能结合在底物所结合的位点（如结合基 团）上，从而阻断了底物和酶的结合 ③ 降低酶和底物的亲和力 中枢兴奋，抗哮喘 肾上腺素（去甲肾上腺素） 单胺氧化酶 苯丙胺（麻黄素） 止血，抗纤溶（抑制纤溶酶） -赖氨酸-氨基酰 纤溶酶 6-氨基已酸 抗通风（抑制尿酸生成） 黄嘌呤，次黄嘌呤 黄嘌呤氧化酶 别嘌呤醇 抗癌作用（抑制核苷酸合成） 尿嘧啶（胸腺嘧啶） 尿嘧啶核苷磷酸化酶（胸腺嘧啶核苷磷酸化酶） 5-氟尿嘧啶（5-FU） 抗白血病 二氢叶酸 二氢叶酸还原酶 氨基蝶呤 抗菌作用（抑制四氢叶酸） 苯甲酸 二氢叶酸合成酶（细菌） 磺胺药 临床应用及机理 竞争底物 被抑制的酶 药物（抑制剂） 竞争性抑制作用举例 2、非竞争性抑制剂 Ki=Ki’ 定义：酶与底物、抑制剂可逆地独立地结合成无 活性的三元复合物。 3、反竞争性抑制剂 定义：抑制剂不能和游离酶结合，只和酶－底物 复合物结合成无活性的三元复合物。 1、酶浓度的调节 诱导或抑制酶的合成 调节酶的降解 例如：分解代谢中，β-半乳糖苷酶的合成，平时是处于被阻遏状态，当乳糖存在时，抵消了阻遏作用，于是酶受乳糖的诱导而合成。 2、 激素调节 例如：乳糖合成酶 ＝ 催化亚基 ＋ 修饰亚基 妊娠时，修饰亚基在乳腺生成。 分娩时，由于激素水平急剧变化，修饰亚基大量合成，它和催化亚基结合，大量合成乳糖。 3、共价修饰调节 通过酶催化进行 一种酶分子上，共价地引入一个基团从而改变它的活性，引入的基团又可被第三种酶催化除去 例如：磷酸化酶的磷酸化和去磷酸化 大肠杆菌谷氨酰胺合成酶的腺苷酸化和去腺苷酸化 4、限制性蛋白酶水解作用与酶活力调控 一种高特异性的共价修饰调节系统 新生肽大都以无活性的前体形式存在，一旦生理需要，才通过限制性水解作用使前体转变为具有生物活性的蛋白质或酶，从而启动和激活各种生理功能，如酶原激活、血液凝固、补体激活等 除了参与酶活性调节外，还起着切除、修饰、加工等作用 5、抑制剂的调节 酶的活性受到大分子抑制剂或小分子抑制剂抑制，从而影响活力 例如：胰脏的胰蛋白酶抑制剂(抑肽酶)－－大分子 2,3－二磷酸甘油酸，抑制磷酸变位酶－－小分子 6、反馈调节 第一步反应的酶，往往可以被它的终端产物所抑制。这种对自我合成的抑制叫反馈抑制 例如：异亮氨酸可抑制其合成代谢通路中的第一个酶 －－苏氨酸脱氨酶 7、 金属离子和其他小分子化合物的调节 K+、NH4+、Na＋、Ca2+、Zn2+、Mg2+、Mn2+等 激活作用 抑制作用 维持酶分子三、四级结构 底物的结合和催化反应 第二节结束 催化效率高 反应条件温和 专一性强 酶活性的可 调节性 酶作为催化剂的显著特点 结构专一性 立体异构专一性 酶浓度的调节 激素调节 共价修饰调节 限制性蛋白水解作用与酶活力调控 抑制剂的调节 反馈调节 金属离子和其他小分子化合物的调节 第二节结束 点击返回 第三节 影响酶活力的因素 一、 酶活测定 二、 酶活力的影响因素 一、酶活测定 1、原理 酶蛋白的存在量可以根据它催化所产生的效应即把底物转化为产物来进行测定。 2、注意事项 (1) 了解催化反应总的反应式 (2) 分析程序能够测定底物的消失或产物的生成 (3) 是否需要辅助因子 (4) 最适pH、最适温度 (5) 必须不受底物供应不充分的限制