第四章 蛋白质的化学.pptVIP

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  • 2016-12-26 发布于贵州
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第四章 蛋白质的化学 学 习 目 标 1. 掌握常见氨基酸的种类、结构、重要的性质以及常见氨基酸名称和符号 2. 掌握蛋白质的组成、结构与功能的关系 3. 掌握蛋白质的重要性质及在食品工业上应用 4. 了解蛋白质的分类方法 第一节 概述 一、蛋白质的重要性 供给热能 催化和调节功能 运动功能 运输功能 机械支持和保护功能 免疫和防御功能 怎样合理补充蛋白质? 首先,保证足够数量和质量的蛋白质食物。 成年人每天应摄入60~80g蛋白质,最低不能少于45g。 其次,注意各种食物合理搭配。 第三,尽量每餐都有一定质和量的蛋白质。 第四,补充蛋白质要以足够的热量供应为前提。 第二节 蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 蛋白质是一类含氮有机化合物,除固定的含有C、H、O、N外,还有少量的S。某些蛋白质还含有微量P和金属元素等。 碳50%~55% 氧20%~23% 氮15 %~17% 氢6.5%~7.3% 硫0.3%~2.5% 磷0%~1.5% 蛋白质区别于糖和脂肪的重要特征是其含有氮元素,而且氮在蛋白质中的含量相对稳定,平均约为16%。 氮元素易用凯氏定氮法进行测定,故食品中蛋白质的含量可由氮的含量乘以6.25(100/16)计算出来,即每测得1克氮相当于6.25克蛋白质,6.25称为蛋白质系数。 二、蛋白质的基本结构单位 蛋白质水解的最终产物是氨基酸,它是组成蛋白质的基本单位。 生物种类不同,其蛋白质的种类和含量有很大差别,但主要都由20种氨基酸构成,称天然氨基酸或基本氨基酸。 稀有氨基酸:除20种基本氨基酸外,少数蛋白质中还存在一些稀有氨基酸,是相应基本氨基酸的衍生物。 表4-1 20种氨基酸的中英文名称及简写符号 第三节 氨基酸的化学 一、氨基酸的结构特征 A、氨基酸都具有旋光性。 B、氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。 中性脂肪族氨基酸 含羧基及酰胺基氨基酸 含氨基和亚氨基氨基酸 芳香族氨基酸 杂环氨基酸 三、氨基酸的理化性质 1.物理性质 ⑴溶解度 各种氨基酸都能溶于水,但在水中的溶解度差别很大。 所有的氨基酸都能溶于稀酸或稀碱溶液,不溶于非极性有机溶剂,在极性有机溶剂中溶解性也较小。 通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 20种基本氨基酸的溶解度(25℃) ⑵旋光性 除甘氨酸外,氨基酸都有手性碳原子,故都具有旋光性。左旋用(-)表示,右旋用(+)表示。 旋光度用旋光仪测定,与 D/L型没有直接对应关系,是氨基酸的物理常数,与结构、温度、pH等有关。 可用旋光度鉴定氨基酸的种类和纯度。 基本氨基酸都不能吸收可见光。 色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸可吸收紫外光,在波长280nm附近有最大吸收峰。 因此,利用该性质可测定蛋白质含量。 蛋白质溶液浓度与280nm的紫外光吸收成正比。 不同种蛋白质有其固有的最大光吸收波长,因此利用该性质还可测定蛋白质的纯度。 表4-3 氨基酸的味感 氨基酸味感与其种类和立体构型有关。 D-氨基酸多带甜味,D-色氨酸甜味最强; 但大多数天然存在的氨基酸属于L型,L-氨基酸有甜、苦、鲜、酸四种不同味感。 续表4-3 氨基酸的味感 2.化学性质 ⑴氨基酸两性解离和等电点 氨基酸分子中有碱性的氨基,又有酸性的羧基。氨基可解离成阳离子,羧基可解离成阴离子,因此氨基酸是两性电解质。 在某一pH条件下,氨基酸解离的阳离子及阴离子数量完全相等,即氨基酸所带的净电荷为零时,溶液的pH称为该氨基酸的等电点 (pI)。 等电点可用于氨基酸的分离和鉴定: 在等电点时,氨基酸不带电,电泳时,既不向正极也不向负极移动。 在等电点时,氨基酸不带电,在水中的溶解度最小,易于结晶沉淀。 中性氨基酸等电点在5~6.3,酸性氨基酸等电点在2.8~3.2,碱性氨基酸在7.6~10.8。 在室温下,含游离α-氨基的氨基酸可定量地与HNO2反应。 这个反应是范斯莱克氨基氮测定方法的基础。 α-氨基室温下很快即可完全反应,其他位置的氨基氮反应速度极慢或不发生反应。 主要用于检测氨基酸含量和蛋白质水解程度 ⑶与水合茚三酮的反应 α-氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热,产生紫红或蓝紫色物质,成环的脯氨酸形成黄色物质,该反应非常灵敏。 利用这一反应可以定性、定量测定氨基酸。 ⑷与甲醛反应 氨基酸在水溶液中的解离度很低,不能用碱直接滴定氨基酸的含量。 氨基酸的氨基与甲醛结合后,使羧基H+的解离度增加,每个氨基酸都能释放出一个H+。 因此可以酚酞作指示剂,用NaOH来滴定。 此法常用于测定游离氨基酸的含量和蛋白质水解程度。 ⑸与重金属离子作用 许多重金属离子,特别是变价金属如铜离子、铁

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