1,蛋白质的结构与功能.ppt

生物大分子的结构与功能 什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质研究的历史： 蛋白质的生物学重要性： 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein 组成蛋白质的元素： 主要有C、H、O、N、S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 蛋白质元素组成的特点： 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以推算出蛋白质的大致含量. 一、蛋白质中的氨基酸： 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。 除甘氨酸外，所有氨基酸中的α-碳原子均为不对称碳原子，又称为手性碳原子。 除脯氨酸外，所有α-碳原子上都连接的是氨基，脯氨酸上连接的是亚氨基。 二、肽键与肽： 肽键的特点： 1、具有部分双键的性质： 肽键键长：0.132nm 正常双键键长：0.127nm 正常单键键长：0.147nm 单键可以自由转动，双键不能转动，故肽键也不能自由转动。 2、反式构型： 肽键中的O原子和H原子上下相反，两个C原子上下相反，这样的构型最稳定。 多肽链中： 主链：······N-Cα-C-N-Cα-C······ 侧链：R基团 （二）生物活性肽： 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 蛋白质的分子结构The Molecular Structure of Protein 并非所有蛋白质都有四级结构。 只由一条多肽链组成的蛋白质最高只到三级结构。 由两条或者两条以上的多肽链组成的蛋白质才有可能有四级结构。 α-螺旋的定义： 蛋白质分子中多个肽单元通过α-碳原子的旋转，多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升的结构。 α-螺旋的特点： 1、蛋白质中的α-螺旋都是右手螺旋。 2、主链原子在内，侧链R基团在外。 3、每个螺圈平均有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm。 4、维持稳定的力是氢键，氢键方向与螺旋中心轴平行。 5、R基团会影响螺旋的形成及稳定。 β-折叠片层的定义： β-折叠片层的特点： 三级结构的特点： 3、四级结构的特点： （1）、具有四级结构的蛋白质是由多条多肽链组成 （2）、维持稳定的力是次级键 （3）、亚基间绝无共价键（如-S-S-），如果亚基间有共价键，则该蛋白质分子最高级结构就不是四级结构 （4）、亚基之间可聚合也可分开 （二）、变构——蛋白质活性调节方式（空间结构改变，功能改变）： 变构效应定义： 一个蛋白质与其配体结合后，该蛋白质空间结构改变，使其适合功能的需要，这种变化称为变构效应或别构效应。 这种具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白。 与其结合的配体称为变构效应剂。 下面以血红蛋白为例介绍变构效应。 Hb能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。当一个亚基与O2结合后，能够促进其他亚基与O2结合。这种现象称为协同效应。 蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响其他亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 如果是抑制作用则称为负协同效应 未结合O2时，Hb结构紧密，称为紧张态（T态），此时Hb与O2亲和力小。 当PO2增大时，Hb的其中一个亚基与O2结合，Hb结构变得松弛，称为松弛态（R态），此时Hb与O2亲和力增大，促进其他亚基与O2的结合。 1、盐析： 向蛋白质溶液中加入大量中性盐使蛋白质析出。 常用的中性盐有：硫酸铵、硫酸钠或氯化钠。这些物质加入蛋白质溶液后，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 盐析沉淀的蛋白质不会变性。 2、有机溶剂： 使蛋白质脱去水化膜而沉淀，在低温、快速干燥的情况下才得到不变性的蛋白质。 3、等电聚焦电泳： 根据蛋白质等电点不同分离不同蛋白质。 在凝胶中加入两性电解质造成一个pH梯度层，当蛋白质移动到与其等电点相等的pH区域时，由于pH=pI，故该蛋白质不带电，因此停止移动，