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- 2016-12-28 发布于广东
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1、溶解性 氨基酸在水中的溶解度差别很大, 除胱氨酸、半胱氨酸和酪氨酸外, 一般都能溶于水, 并能溶解于稀酸或稀碱中, 但不能溶解于有机溶剂 ( 通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出 )。 脯氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中, 且二者极易溶于水而潮解。 2. 氨基酸的旋光性 ●除甘氨酸外,氨基酸均含有一个手性?-碳原子, 都具有旋光性。 ●比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一,是鉴别各种氨基酸的重要依据。 氨基酸的构型-都有 D-型和 L-型 2 种立体异构体 L-丙氨酸 D-丙氨酸 L-(-)甘油醛 D-(+)甘油醛 蛋白质中发现的氨基酸都是L-型的(故习惯上书写氨基酸都不注明构型和旋光方向)。 3、紫外吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收,但在远紫外区(220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 大多数蛋白质含有这三种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 芳香族氨基酸的紫外吸收 Phe:?max = 257nm,?257 = 2.0×102 mol-1?L?cm-1 Tyr:?max = 275nm,?275 = 1.4×103
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