催化反应动力学-4别构反应.pptVIP

第四章 酶催化反应动力学 第一节 单底物反应动力学 第二节 抑制作用动力学 第三节 多底物反应动力学 第四节 别构酶动力学 第五节 pH和温度对酶催化反应速度的影响 第四节 别构酶反应动力学 酶与一般催化剂不同的特点：可调节性； 30%酶动力学不符合米氏方程，大多是寡聚酶，受代谢物调节，但代谢物结构不类似于被调节酶底物； 60年代，Jacob与Monod提出别构理论，反馈调节作用称为别构效应。 非唯一调节方式，却是较为重要的一类。 例子 主要内容 一、配体（底物）与蛋白质结合中协同效应(link) 二、别构酶的性质、结构及动力学特性(link) 三、别构效应(link) 一、配体（底物）与蛋白质结合中协同效应 指蛋白质与一个配体（底物和效应物）结合后可影响蛋白质与另一个配体结合能力； 据此分类： 1，正协同效应-激活 ； 2，负协同效应-抑制； 3，同促效应（同种协同效应,homotropic effect）一个配体与酶结合后，引起酶分子构象变化，从而改变 后续相同配体对酶的亲和力； 4，异促效应（异种协同效应,heterotropic effect）一种配体与酶结合引起另一种配体对酶亲和力的改变； 多数别构酶兼有同促效应和异促效应。 （二）配体与蛋白质结合 E+S ES 结合常数：Kb=[ES]/[E][S], Kb=K-1S,