蛋白质3-1综述.ppt

同源蛋白质：在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。如血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功能，细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分 。 C.不变残基和可变残基： 同源蛋白质的氨基酸顺序中有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称不变残基，不变残基高度保守，是必需的。 除不变残基以外，其它位置的氨基酸对不同的种属有很大变化，称可变残基，可变残基中，个别氨基酸的变化不影响蛋白质的功能。 通过比较同源蛋白质的氨基酸序列的差异可以研究不同物种间的亲源关系和进化，亲源关系越远，同源蛋白质的氨基酸顺序差异就越大 存在 ：细胞线粒体－－电子传递蛋白 组成： 单链蛋白质－－104个氨基酸， 分子量 12.5x103 1分子血红素辅基 25种生物中，细胞色素C的不变残基35个。 60种生物中，细胞色素C的不变残基27个。 亲源关系越近的，其细胞色素C的差异越小。 亲源关系越远的，其细胞色素C的差异越大。 不同生物和人的细胞色素c 中氨基酸组成的差异 生物名称 不同氨基酸数 生物名称 不同氨基酸数 黑猩猩 0 恒河猴 1 猪、牛、羊 10 马 12 鸡 13 海龟 15 金枪鱼 21 小蝇 25 小麦 35 酵母 44 2.系统树： （1）系统树： 是用计算机分析细胞色素c序列并找出连接分支的最小突变残基数的方法构建起来的。 （ 2）用其他计算机方法可推论出系统树分支点处的潜在祖先序列。 （3）研究单细胞生物到多细胞生物的进化过程及粗略估计现存的各类物种的分歧时间。 从细胞色素C的一级结构看生物进化 同源蛋白质具有共同的进化起源 氧合血红蛋白的进化树 (一）肌红蛋白的结构与功能 1. 肌红蛋白的三级结构 由一条多肽链和一个辅基血红素构成，Mr为16.6KD，153个氨基酸残基。 Kendrew J及其同事于1963年完成肌红蛋白的X-晶体学分析，最终分辨率为0.14nm 2. 辅基血红素 肌红蛋白- 血红蛋白家族中铁是由称为原卟啉Ⅸ （protoporphyrinⅨ ）的有机分子固定的。 原卟啉Ⅸ由4个吡咯环 原卟啉Ⅸ 只有结合亚铁态铁才能结合氧 3. O2与肌红蛋白的结合 氧合肌红蛋白中血红素铁离子的6个配体 4个是卟啉环中央的4个N原子，第5个是环面上方的His93（F8），第6个是下方的O2 4. O2的结合改变肌红蛋白的构象 铁原子的位置与卟啉环平面的关系发生关键性改变 去氧肌红蛋白中Fe（II）离子有5个配位体，位于离卟啉环平面上方（HisF8一侧）0.055nm处。与O2结合时， Fe（II）离子离卟啉环平面只有0.026nm. 是血红蛋白具有别构性质的基本原因 5.肌红蛋白结合氧的定量分析（氧结合曲线） 在组织中肌红蛋白接纳释放自血红蛋白的O2。当细胞中耗氧的细胞器（线粒体）大量需氧时，肌红蛋白便把贮存的O2分配给它们。 氧分数饱和度（Y） Y定义为：在给定氧分压下氧合肌红蛋白分子数占肌红蛋白分子总数的百分比 氧分压常用1torr=1mmHg 肌红蛋白的氧合曲线 P(O2)=K= P50或P0.5 P50定义为肌红蛋白一半被氧饱和时 的氧分压 肌红蛋白的氧合曲线呈双曲线型，表明对O2的亲和力较大， P50 为2torr，适于储氧（线粒体O2：0~10torr；静脉血15torr活更高）。 肌红蛋白也利于胞内的O2从内表面向线粒体的转运 氧与肌红蛋白结合的Hill图 二、血红蛋白的结构与功能 在从肺部经心脏到达外周组织的动脉血中Hb约为96％氧饱和度。在回到心脏的静脉血中Hb仅为64％氧饱和度。因此每100ml血经过组织约释放Hb携带的1/3氧或相当于大气压和体温下6.5ml氧气 血红蛋白的结构、氧合过程中的构象变化、氧结合曲线和别构效应（协同性） 1. 血红蛋白的结构 (1)．血红蛋白的亚基组成 血红蛋白的构象（三维结构） (2)Hb的亚基与肌红