江苏省高中生物《氨基酸、蛋白质的结构理化性质与分类》复习资料 新人教版选修3.docVIP

江苏省邳州市第二中学高中生物《氨基酸、蛋白质的结构理化性质与分类》复习资料 新人教版选修3 蛋白质是细胞和生物体的重要组成成分，通常占细胞干重的一半以上。蛋白质主要由C、H、0、N四种元素组成，其中氮的含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16％，因此用凯氏(KJelahl)法定氮测定蛋白质含量时，受检物质中含蛋白质量为氮含量的6．25倍。蛋白质是高分子化合物，其基本组成单位是氨基酸。 (一)氨基酸 1．氨基酸的结构 2．氨基酸的分类 根据R基团极性不同，氨基酸可分为：非极性氨基酸(9种)；极性不带电荷氨基酸(6种)；极性带负电荷氨基酸(2种)；极性带正电荷氨基酸(3种)。如表1-1-1所示。 根据成年人的营养需求，20种氨基酸又可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。必需氨基酸足指成年人体内不能合成而必须山食物提供的一类氨基酸，包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、另；氨酸、蛋氨酸、色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸等8种。精氨酸和组氨酸，在幼儿时期体内合成量满足不了生长需要，需食物补充，称为半必需氨基酸。 3．氨基酸的主要理化性质 (2)两性解离和等电点 α-氨基酸在中性水溶液中或固体状态下主要是以两性离子的形式存在，即在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的 @一C00-负离子。因此，氨基酸是两性电解质。当两性离子氨基酸溶解于水时，其正负离子都能解离，但解离度与溶液的pH值有关。向氨基酸溶液加酸时，其两性离子的-COO-负离子接受质子，自身成为正离子，在电场中向阴极移动 加入碱时，其两性离子的一NH3+正离子解离放出质子(与一OH-合成水)，其自身成为负离子，在电场中向阳极移动。当凋节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的一NH3+和一C00-的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阳极移动也不向阴极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以符号pI表示。在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀，利用这一性质可以分离制备各种氨基酸。 (3)紫外吸收光谱 各种氨基酸在可见光区都没有光吸收，在远紫外区均有光吸收，而在近紫外光区仅色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸有吸收能力。其中色氨酸最大吸收波长为279nm，酪氨酸最大吸收波长278nm，苯丙氨酸最大吸收波长为259nm。利用紫外光法可以测定这些氨基酸的含量。 (4)重要的化学反应 氨基酸不但α-氨基、α-羧基能参加反应，而且有的侧链R基团也能参加化学反应，因此可以发生的反应很多。如：α-氨基能与茚三酮反应产生蓝紫色沉淀(脯氨酸和羟脯氨酸则产生黄色沉淀)；α-氨基可与亚硝酸反应产生氮气，在标准条件下测定氮气体积，即可计算出氨基酸的量；一些氨基酸的R基团能与特殊的试剂发生呈色反应。 (二)蛋白质的结构 已确认的蛋白质结构有不同层次，人们为了认识的方便通常将其分为一级结构、二级结构，超二级结构、结构域、三级结构及四级结构。 l，一级结构 蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学结构，是指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序。蛋白质分子中氨基酸主要通过肽键相互连接。肽键是由一个氨基酸分子中的α-氨基与相邻另一个氨基酸分子中的α-羧基，通过缩水而成，这样连起来的氨基酸聚合物叫做肽。多肽链上各个氨基酸由于在相互连接过程中丢失了α-氨基上的H和α-羧基上的OH，被称为氨基酸残基。在多肽链的一端氨基酸含有一个未反应的游离氨基(一NH2)，称为肽链的氨基末端氨基酸或N末端氨基酸，另一端的氨基酸含有一个尚未反应的游离羧基(一COOH)，称为肽链的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。一般表示多肽时，总是N末端：写在左边，C末端写在右边。肽链中除肽键外还有二硫键，它是由肽链中相应部位上两个半胱氨酸脱氢连接而成，是肽链内和肽链间的主要桥键。 2，二级结构 二级结构是指多肽链本身绕曲折叠成的有规律的结构或构象。这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由绕曲等四种。 (1)α-螺旋 α-螺旋模型是Pauling和Corey等研究羊毛、马鬃，猪毛、鸟毛等α-角蛋白时提出的。如图l-1-1所示，其特征是：多肽链中氨基酸残基以100°的角度围绕螺旋轴心盘旋上升，每3．6个残基就旋转一圈，螺距为0．54nm，即每个残、基沿螺旋体中心轴上、升0．15nm；右手旋转；多肽链内的氢键由肽链中一个肽键的一CO的氧原子与第四个肽键的一NH的氢原子组成，每个氢键所形成的环内共有13个原子，这种螺旋称为3．613.一条多肽链能否形成α-螺旋以及形成的螺旋体的稳定程度与R基团大小、带电状况等有关。如多聚赖氨酸在pH 7．