第6章蛋白质的结构与功能辩析.ppt

一、肌红蛋白的结构和功能 （四）Mb的氧结合曲线 MbO2 氧分数饱和度（fractional satuation ） Y=1 Mb被氧完全饱和 Y=0.5 p(O2)=K=P50 二、血红蛋白的结构和功能( hemoglobin， Hb ) 肌红蛋白 血红蛋白α 血红蛋白β 2、血红蛋白的分类hemoglobin adult HbA (α2β2 / α2 δ2) hemoglobin fetal HbF (α 2γ2 ) hemoglobin sickle HbS (α2β*2 )hemoglobin 胚胎 (ε2 ζ 2 ) （三）Hb氧结合曲线 （四）Hb结合氧的调节 1、 H+、CO2促进O2的释放 hemoglobin fetal HbF (α 2γ2 )  对氧的亲和力比成人高——Ser取代His 与BPG结合能力减弱 分子病：由于基因突变，导致蛋白质中氨基酸种类发生变化，并引起功能降低或丧失。镰刀型贫血症（sickle-cell anemia） 正常细胞 镰刀形细胞 镰刀状贫血病—血液中大量出现镰刀红细胞，患者因此缺氧窒息 正常型 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys --- β链 谷氨酸 镰刀型 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys --- β链 缬氨酸 （极性） （非极性） 四、与免疫有关的蛋白质 （二）与免疫有关的蛋白 2、免疫球蛋白（immunoglobulin） ——可溶性血清糖蛋白 A、IgA：存在于身体的分泌物中 （2）结构特点 两条轻链（L）、两条重链（H） 每条链都有可变区（V）、恒定区（C） 可变区都在N端 五、肌球蛋白和肌动蛋白 肌原纤维由纵向排列的肌丝组成： 粗丝（thick filament） ——只分布于暗/A带 细丝（thick filament） ——I带只有细丝 肌动蛋白的两种形式：球状 ∽ ( G — actin)纤维状 ∽( F — actin) 六、 蛋白质结构和功能的进化 1.蛋白质的功能是由空间构象决定的 2.蛋白质空间构象由关键部位AA顺序决定 3.关键部位AA的变化会引起功能改变 辅受体 辅受体 存在于：几乎所有的脊椎动物细胞表面 结合并展示：细胞内随机发生的蛋白降解 及更新衍生来的肽 展示被细胞摄入的外部蛋白 巨噬细胞和B细胞 （1）分类 B、IgD：存在于B细胞表面 C、IgE：与过敏反应有关 D、IgM：初次免疫反应初期产生 E、IgG：体内最多的一类 Fab：Fragment antigen binding Fc： Fragment crystallizable （Fab）2和Fc 反平行β折叠片 Fab与抗原的结合 IgG是血液中参与免疫反应的最主要的抗体 IgG + 抗原 巨噬细胞结合、吞噬 IgM 五聚体，只存在于血液中 （3）基于抗原-抗体反应的生化分析方法 ELISA 免疫印迹 样品纯化 前 后 参与需能的收缩活动 肌肉组成 肌肉 肌纤维束 肌纤维 肌原纤维 肌原纤维：明带和暗带 肌节 H区只有粗丝 肌球蛋白 肌动蛋白 单体形式 聚合形式 K+ 、 Mg2+ 、 ATP存在时 原肌球蛋白 肌钙蛋白 复合体 T 型血红蛋白肽链之间的8个盐桥 αβ链C末端有Tyr-OH可与C=O形成氢键 对于具有n个结合位点的蛋白P： Hill 方程 nH = 1 非协同 nH ＞1 正协同 nH =n 完全协同 Hill系 数 与 配 体 的 结 合 (R) relaxed state (T) tense state 血中氧分子的运送： Lung 氧 分 子 Hemoglobin Myoglobin Muscle 静脉 动脉 环境氧高时 Hb 快速吸收氧分子 环境氧低时 Hb 迅速释放氧分子 释放氧分子后 Hb 变回 T state 任何一个亚基接受氧分子后，会增进其它亚基吸附氧分子的能力 碳酸酐酶 H+—Hb氧合的拮抗物 pH降低时：促进氧的释放 缓冲血液pH 在氧分